Further studies of the helix dipole model: Effects of a free α‐NH3+ or α‐COO− group on helix stability
Further studies of the helix dipole model: Effects of a free α‐NH3+ or α‐COO− group on helix stability
复制标题
螺旋偶极子模型的进一步研究：游离α-NH3+或α-COO−基团对螺旋稳定性的影响
DOI：
--
复制
发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
R. L. Baldwin
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
R. Fairman;K. Shoemaker;E. York;J. Stewart;R. L. Baldwin
在先前的研究中，发现α螺旋肽偶极和靠近螺旋末端的带电基团之间的相互作用是α螺旋稳定性的重要决定因素。1核糖核酸酶A的C肽N末端残基上的电荷主要通过改变α-NH 2封闭基团而变化，并且螺旋稳定性与N末端电荷的相关性得到了证明。对其中一些结果的另一种解释是，琥珀酰和乙酰基封闭基团通过氢键结合到未满足的主链NH基团来稳定螺旋。螺旋偶极模型在这里测试的肽含有一个自由的α-NH 3+ α-COO−基团，没有其他带电基团，将滴定类似的pKa的。该模型预测α-NH3α-COO-基团是螺旋不稳定的，而不稳定的相互作用起源于静电。氢键模型预测，α-NH3和α-COO-基团本身并不是螺旋不稳定的，而是N-或C-末端的乙酰基或酰胺封闭基团分别通过与不满足的主链形成氢键来稳定螺旋NH或CO基团。
Interactions between the α‐helix peptide dipoles and charged groups close to the ends of the helix were found to be an important determinant of α‐helix stability in a previous study.1 The charge on the N‐terminal residue of the C‐peptide from ribonuclease A was varied chiefly by changing the α‐NH2 blocking group, and the correlation of helix stability with N‐terminal charge was demonstrated. An alternative explanation for some of those results is that the succinyl and acetyl blocking groups stabilize the helix by hydrogen bonding to an unsatisfied main‐chain NH group. The helix dipole model is tested here with peptides that contain either a free α‐NH 3+ α‐COO− groups, and no other charged groups that would titrate with similar pKa's. This model predicts that α‐NH3α‐COO‐ groups are helix‐destabilizingand that the destabilizing interactions are electrostatic in origin. The hydrogen bonding model predicts that α‐NH3 and α‐COO‐ groups are not themselves helix‐destabilizing, but that an acetyl or amide blocking group at the N‐ or C‐ terminus, respectively, stabilizes the helix by hydrogen bonding to an unsatisfied main‐chain NH or CO group.
登录
查看更多内容
α-螺旋偶极子模型和 4-α-螺旋蛋白的静电稳定。
DOI：
10.1073/pnas.79.15.4545
发表时间：
1982
影响因子：
11.1
作者：
Sheridan,RP;Levy,RM;Salemme,FR
通讯作者：
Salemme,FR
影响因子：
56.9
作者：
PRESTA, LG;ROSE, GD
通讯作者：
ROSE, GD
来自核糖核酸酶 A 的 C 肽螺旋被视为自主折叠单元。
DOI：
10.1101/sqb.1987.052.01.045
发表时间：
1987
期刊：
Cold Spring Harbor symposia on quantitative biology
影响因子：
--
作者：
Shoemaker,KR;Fairman,R;Kim,PS;York,EJ;Stewart,JM;Baldwin,RL
通讯作者：
Baldwin,RL
人血红蛋白中两个组氨酸残基的 pKa 值、玻尔效应和 α 螺旋的偶极矩。
影响因子：
5.6
作者：
Perutz,MF;Gronenborn,AM;Clore,GM;Fogg,JH;Shih,DT
通讯作者：
Shih,DT
C 肽螺旋中五个残基位置中每个位置的 Ala----Gly 取代的影响。
影响因子：
2.9
作者：
Strehlow,KG;Baldwin,RL
通讯作者：
Baldwin,RL