Effect of the substitution Ala----Gly at each of five residue positions in the C-peptide helix.
Effect of the substitution Ala----Gly at each of five residue positions in the C-peptide helix.
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C 肽螺旋中五个残基位置中每个位置的 Ala----Gly 取代的影响。
DOI：
10.1021/bi00431a025
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Baldwin,RL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Strehlow,KG;Baldwin,RL
Ala-Gly在第4、5、6位的变化相似，这主要是由于α-螺旋形成的Zimm-Bragg模型中的螺旋生长参数Ala和Gly的差异所致。因此，C-肽的螺旋性敏感地依赖于内部位置的i。Ala-*·Gly在两端位置的螺旋度都有很小的变化，这表明末端残基在很大程度上被排除在螺旋之外，结果是螺旋度相对不受末端残基替换的影响。另一种可能是甘氨酸只在末端起到稳定螺旋的作用。从螺旋中排除末端残基可能是由于螺旋末端的磨损或由于螺旋停止信号(如Glu-2‘-Arg-10+盐桥或Phe-8-His-12+环相互作用)导致的内部残基的螺旋末端终止。
Gly at end residue 1 and no decrease at end residue 13. The change for Ala—Gly is similar at position 4, 5, or 6; the change is caused chiefly by the difference in s, the helix growth parameter in the Zimm-Bragg model for a-helix formation, between Ala and Gly. Thus, the helicity of C-peptide depends sensitively on i at interior positions. The small change in helicity found for Ala—*•Gly at either end position suggests that the end residues are largely excluded from the helix, with the result that helicity is relatively unaffected by replacement of an end residue. Another possibility is that some helix-stabilizing effect is exerted by Gly only at an end position. Exclusion of an end residue from the helix might be caused either by fraying of the helix ends or by helix termination at an interior residue, resultingfrom a helix stop signal such as the Glu-2'-Arg-10+ salt bridge or the Phe-8-His-12+ ring interaction.
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DOI：
--
发表时间：
1986
期刊：
Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics
影响因子：
--
作者：
C. Mitchinson;R. L. Baldwin
通讯作者：
R. L. Baldwin
影响因子：
2
作者：
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通讯作者：
YANG, JT
影响因子：
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BALDWIN, RL
DOI：
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发表时间：
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作者：
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通讯作者：
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发表时间：
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通讯作者：
R. Sauer