CD-n.m.r. study of the solution conformation of bradykinin analogs containing alpha-aminoisobutyric acid.
CD-n.m.r. study of the solution conformation of bradykinin analogs containing alpha-aminoisobutyric acid.
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CD-核磁共振
DOI：
10.1111/j.1399-3011.1987.tb02275.x
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发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Stewart,JM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cann,JR;London,RE;Unkefer,CJ;Vavrek,RJ;Stewart,JM
用互补CD和~1H核磁共振研究了几种含α-氨基异丁酸的缓激肽类似物在水溶液中的构象。测量。得出的结论是，在BK中用AiB取代Pro2和/或Pro3可以稳定所得类似物的末端四肽部分的一定程度的β-转角构象。将溶剂从水改为DMSO或TFE进一步增强了特定氢键结构对这些肽的时间平均构象的贡献。缓激肽和[AIB7]-BK在TFE中采用相似的氢键构象，显然是由于涉及它们共同的Arg1-Pro2-Pro3-Gly4部分的β-Turn贡献。通过AIB-残基和cis1Pro之间的构象相似性和肽末端的β-转弯倾向来考虑BK和其AIB-类似物的对比生物学活性。
The conformation in aqueous solution of several α‐aminoisobutyric acid (AIB)‐containing analogs of bradykinin (BK) has been probed by complementary CD and1H n.m.r. measurements. The conclusion reached is that substitution of AIB for Pro2and/or Pro3in BK stabilizes a degree of β‐turn conformation in theN‐terminal tetrapeptide moiety of the resulting analogs. Changing the solvent from water to DMSO or TFE further enhances the contribution of particular hydrogen bonded structures to the time‐averaged conformation of these peptides. Bradykinin and [AIB7]‐BK adopt similar hydrogen bonded conformations in TFE, apparently with a contribution from a β‐turn involving their common Arg1‐Pro2‐Pro3‐Gly4moiety. The contrasting biological activities of BK and its AIB‐analogs are considered in terms of the conformational analogy between the AIB‐residue andcis1Pro and the propensity for a β‐turn at theN‐terminus of the peptide.
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