The role of the 3-hydroxy 3-methylglutaryl coenzyme A reductase cytosolic domain in karmellae biogenesis.
The role of the 3-hydroxy 3-methylglutaryl coenzyme A reductase cytosolic domain in karmellae biogenesis.
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3-羟基 3-甲基戊二酰辅酶 A 还原酶胞质结构域在卡梅拉生物发生中的作用。
DOI：
10.1091/mbc.10.10.3409
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发表时间：
1999
影响因子：
3.3
通讯作者：
Wright,RL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Profant,DA;Roberts,CJ;Koning,AJ;Wright,RL
在所有检查的细胞中，特异性内质网（ER）膜阵列被诱导响应于ER膜蛋白3-羟基3-甲基戊二酰辅酶A（HMG-CoA）还原酶水平的增加。在酵母中，两种酵母HMG-CoA还原酶同工酶之一的Hmg 1 p的表达诱导核相关ER堆叠的组装，称为karming。了解HMG-CoA还原酶的功能，信号的业力的生物合成将提供有用的见解膜生物合成的调节。HMG-CoA还原酶蛋白由两个结构域组成，多主题膜结构域和胞质催化结构域。先前的研究表明，HMG-CoA还原酶膜结构域是唯一负责ER膜增殖的产生。令人惊讶的是，我们发现这一结论是不正确的：HMG-CoA还原酶羧基末端的序列可以深刻地影响业力生物合成。具体而言，去除或缩短羧基末端的Hmg 1 p的截短物不能诱导karmplant组装。这一结果表明，Hmg 1 p的膜结构域不足以为业力组装发出信号。使用β-半乳糖苷酶融合物，我们证明羧基末端不太可能简单地充当寡聚化结构域。我们的工作假设是，一个截短或错误折叠的胞质结构域通过干扰膜结构域所需的三级结构来阻止正确的信号传导。
In all cells examined, specific endoplasmic reticulum (ER) membrane arrays are induced in response to increased levels of the ER membrane protein 3-hydroxy 3-methylglutaryl coenzyme A (HMG-CoA) reductase. In yeast, expression of Hmg1p, one of two yeast HMG-CoA reductase isozymes, induces assembly of nuclear-associated ER stacks called karmellae. Understanding the features of HMG-CoA reductase that signal karmellae biogenesis would provide useful insights into the regulation of membrane biogenesis. The HMG-CoA reductase protein consists of two domains, a multitopic membrane domain and a cytosolic catalytic domain. Previous studies had indicated that the HMG-CoA reductase membrane domain was exclusively responsible for generation of ER membrane proliferations. Surprisingly, we discovered that this conclusion was incorrect: sequences at the carboxyl terminus of HMG-CoA reductase can profoundly affect karmellae biogenesis. Specifically, truncations of Hmg1p that removed or shortened the carboxyl terminus were unable to induce karmellae assembly. This result indicated that the membrane domain of Hmg1p was not sufficient to signal for karmellae assembly. Using β-galactosidase fusions, we demonstrated that the carboxyl terminus was unlikely to simply serve as an oligomerization domain. Our working hypothesis is that a truncated or misfolded cytosolic domain prevents proper signaling for karmellae by interfering with the required tertiary structure of the membrane domain.
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