The structure of the FYR domain of transforming growth factor beta regulator 1.
The structure of the FYR domain of transforming growth factor beta regulator 1.
复制标题
DOI：
10.1002/pro.404
复制
发表时间：
2010-07
期刊：
影响因子：
8
通讯作者：
Bycroft, Mark
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Garcia-Alai, Maria M.;Allen, Mark D.;Joerger, Andreas C.;Bycroft, Mark
许多染色质相关蛋白含有两个序列基序，富含功能未知的苯丙氨酸/酪氨酸残基。这些所谓的FYRN和FYRC基序也在ARF和MDM2的转化生长因子β调节因子1(TBRG1)/核相互作用蛋白(NIAM)中发现，MDM2是一种生长抑制蛋白，也在维持染色体稳定方面发挥作用。我们已经解决了TBRG1片段的结构，它包含了这两个基序。FYRN和FYRC区域各自形成单个折叠模块(FYR结构域)的一部分，该模块采用了一种新的α+β折叠。组蛋白H3K4甲基转移酶三胸和混合谱系白血病(MLL)等蛋白质中，FYRN和FYRC区域由数百个氨基酸分隔，预计含有FYR结构域，在β-Sheet的两条链之间有一个大的插入。
Many chromatin-associated proteins contain two sequence motifs rich in phenylalanine/tyrosine residues of unknown function. These so-called FYRN and FYRC motifs are also found in transforming growth factor beta regulator 1 (TBRG1)/nuclear interactor of ARF and MDM2 (NIAM), a growth inhibitory protein that also plays a role in maintaining chromosomal stability. We have solved the structure of a fragment of TBRG1, which encompasses both of these motifs. The FYRN and FYRC regions each form part of a single folded module (the FYR domain), which adopts a novel α + β fold. Proteins such as the histone H3K4 methyltransferases trithorax and mixed lineage leukemia (MLL), in which the FYRN and FYRC regions are separated by hundreds of amino acids, are expected to contain FYR domains with a large insertion between two of the strands of the β-sheet.
登录
查看更多内容
影响因子：
5.8
作者：
Glaser, F;Pupko, T;Ben-Tal, N
通讯作者：
Ben-Tal, N
影响因子：
5.3
作者：
Hsieh, JJD;Ernst, P;Korsmeyer, SJ
通讯作者：
Korsmeyer, SJ
DOI：
10.1107/s0907444998003254
发表时间：
1998-09-01
期刊：
ACTA CRYSTALLOGRAPHICA SECTION D-BIOLOGICAL CRYSTALLOGRAPHY
影响因子：
--
作者：
Brunger, AT;Adams, PD;Warren, GL
通讯作者：
Warren, GL
DOI：
10.1107/s0907444902016657
发表时间：
2002-11-01
影响因子：
2.2
作者：
Adams, PD;Grosse-Kunstleve, RW;Terwilliger, TC
通讯作者：
Terwilliger, TC
影响因子：
13.8
作者：
Balciunas, D;Ronne, H
通讯作者：
Ronne, H