Evidence for involvement of the C-terminal domain in the dimerization of the CopY repressor protein from Enterococcus hirae.
Evidence for involvement of the C-terminal domain in the dimerization of the CopY repressor protein from Enterococcus hirae.
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C 末端结构域参与海拉肠球菌 CopY 阻遏蛋白二聚化的证据。
DOI：
10.1016/j.bbrc.2011.01.118
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发表时间：
2011
影响因子：
3.1
通讯作者：
Dameron,CharlesT
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Pazehoski,KristinaO;Cobine,PaulA;Winzor,DonaldJ;Dameron,CharlesT
金属结合到铜反应抑制蛋白拷贝的C-末端区域负责同源二聚化和调节希雷肠球菌的铜稳态途径。区带和正面(大区域)大小排除层析研究表明，拷贝的38个C末端残基具体参与了二聚反应。研究表明，这些拷贝残基附着在链球菌蛋白G(GB1)的免疫球蛋白结合域上，促进了单体蛋白的二聚化。尽管二聚化对从融合蛋白中去除金属的敏感性低于对Copy的敏感性(通过超速离心研究)，但通过将无关蛋白(GB1)的序列与Copy的C-末端部分延伸可以诱导其二聚，这一证明证实了该区域参与了Copy的同源二聚作用。
Metal binding to the C-terminal region of the copper-responsive repressor protein CopY is responsible for homodimerization and the regulation of the copper homeostasis pathway in Enterococcus hirae. Specific involvement of the 38 C-terminal residues of CopY in dimerization is indicated by zonal and frontal (large zone) size-exclusion chromatography studies. The studies demonstrate that the attachment of these CopY residues to the immunoglobulin-binding domain of streptococcal protein G (GB1) promotes dimerization of the monomeric protein. Although sensitivity of dimerization to removal of metal from the fusion protein is smaller than that found for CopY (as measured by ultracentrifugation studies), the demonstration that an unrelated protein (GB1) can be induced to dimerize by extending its sequence with the C-terminal portion of CopY confirms the involvement of this region in CopY homodimerization.
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DOI：
10.1021/j100784a022
发表时间：
1964
期刊：
The Journal of Physical Chemistry
影响因子：
--
作者：
D. Winzor;H. Scheraga
通讯作者：
H. Scheraga
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DOI：
10.1021/j100872a053
发表时间：
1967
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影响因子：
--
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D. Winzor;J. Loke;L. W. Nichol
通讯作者：
L. W. Nichol
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通讯作者：
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作者：
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通讯作者：
T. E. Thompson
影响因子：
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作者：
Cobine, PA;Jones, CE;Dameron, CT
通讯作者：
Dameron, CT