The Role of Tyrosine Hydroxylase in the Regulation of Catecholamine Synthesis
The Role of Tyrosine Hydroxylase in the Regulation of Catecholamine Synthesis
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酪氨酸羟化酶在儿茶酚胺合成调节中的作用
DOI：
10.1007/978-3-642-73551-6_11
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发表时间：
1989
影响因子：
4
通讯作者：
N. Weiner
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
J. Masserano;P. Vulliet;A. Tank;N. Weiner
酪氨酸-3-单加氧酶（EC 1.14.16.2）（酪氨酸羟化酶）是合成儿茶酚胺途径中的限速酶。该酶首次在牛肾上腺髓质中得到证实（Nagatsu等人，1964 a; Brenneman和考夫曼，1964）。酪氨酸羟化酶是一种混合功能氧化酶，需要分子氧（Daly et al. 1968）和还原蝶呤（Nagatsu et al. 1964 a; Brenneman and考夫曼1964）作为共底物。假定的天然蝶呤共底物被认为是四氢生物蝶呤，并首次在肾上腺髓质细胞中得到证实（Lloyd和Weiner 1971）。辅因子也存在于脑组织中，不同脑区中四氢生物蝶呤的浓度与儿茶酚胺的分布相关（Gal等人，1976; Bullard等人，1978; Levine等人，1979; Mandell等人，1980）。生物蝶呤可以从小鼠神经母细胞瘤克隆中的鸟苷合成（Buff和Dairman 1974），也可以从大鼠脑中的鸟苷三磷酸（GTP）合成（Gal和谢尔曼1976）。二氢蝶啶还原酶是一种催化7，8-二氢蝶啶还原为活性5，6，7，8-四氢形式的酶，已在绵羊肝脏中得到证实（考夫曼1964; Nielsen等1969; Craine等1972）、牛肾上腺髓质（Musacchio 1969; Musacchio等1971）和脑（Turner等1974; Spector等1977）。该酶需要还原的吡啶核苷酸才有活性。NADH或NADPH都是二氢蝶啶还原酶的辅因子，但前者的吡啶核苷酸对该酶表现出更高的亲和力（Nielsen et al. 1969; Craine et al. 1972）。
Tyrosine-3-monoxygenase (EC 1.14.16.2) (tyrosine hydroxylase) is the rate limiting enzyme in the pathway for the synthesis of catecholamines. This enzyme was first demonstrated in bovine adrenal medulla (Nagatsu et al. 1964 a; Brenneman and Kaufman 1964). Tyrosine hydroxylase is a mixed function oxidase, requiring molecular oxygen (Daly et al. 1968) and a reduced pterin (Nagatsu et al. 1964a; Brenneman and Kaufman 1964) as cosubstrates. The putative natural pterin cosubstrate is believed to be tetrahydrobiopterin and was first demonstrated in adrenal medulla cells (Lloyd and Weiner 1971). The cofactor is also present in brain tissue and the concentration of tetrahydrobiopterin in various brain regions is correlated with the distribution of catecholamines (Gal et al. 1976; Bullard et al. 1978; Levine et al. 1979; Mandell et al. 1980). Biopterin can be syntesized from guanosine in mouse neuroblastoma clones (Buff and Dairman 1974) and from guanosine triphosphate (GTP) in rat brain (Gal and Sherman 1976). Dihydropteridine reductase, the enzyme that catalyzes the reduction of 7,8-dihydropterins to the active 5,6,7,8-tetrahydroform, has been demonstrated in sheep liver (Kaufman 1964; Nielsen et al.1969; Craine et al. 1972), beef adrenal medulla (Musacchio 1969; Musacchio et al. 1971) and brain (Turner et al. 1974; Spector et al. 1977). The enzyme requires a reduced pyridine nucleotide for activity. Either NADH or NADPH serves as a cofactor for dihydropteridine reductase, but the former pyridine nucleotide exhibits a higher affinity for the enzyme (Nielsen et al. 1969; Craine et al. 1972).
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