Linker histones: novel insights into structure-specific recognition of the nucleosome.
Linker histones: novel insights into structure-specific recognition of the nucleosome.
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DOI：
10.1139/bcb-2016-0097
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发表时间：
2017-04
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Hayes JJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Cutter AR;Hayes JJ
连接子组蛋白是后生动物染色质的主要成分，在体外和体内都具有许多功能，包括稳定DNA包裹在核小体周围，促进高阶染色质结构的折叠和组装，影响DNA上的核小体间距，调节特定基因的表达。然而，H1如何与核小体结合并识别核小体表面独特的结构特征的许多分子细节仍未确定。许多令人困惑的研究不仅由于实验的限制，而且由于使用不同的连接物组蛋白异构体和核小体结构而变得复杂。这篇综述总结了几十年来导致H1与核小体相关的几种模型的研究，并重点介绍了最近的进展，表明结合模式可能影响染色质的组织，同时也强调了仍然存在的问题。
Linker histones (H1s) are a primary component of metazoan chromatin, fulfilling numerous functions, both in vitro and in vivo, including stabilizing wrapping of DNA around the nucleosome, promoting folding and assembly of higher order chromatin structures influencing nucleosome spacing on DNA and regulating specific gene expression. However, many molecular details of how H1 binds to nucleosomes and recognizes unique structural features on the nucleosome surface remain undefined. Numerous, confounding studies are complicated not only by experimental limitations, but the use of different linker histone isoforms and nucleosome constructions. This review summarizes the decades of research that has resulted in several models of H1 association with nucleosomes, and focuses on recent advances that suggest modes of binding may influence chromatin organization while also highlighting remaining questions.
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Brown, David T.
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