A dynamin mutant defines a superconstricted prefission state.
A dynamin mutant defines a superconstricted prefission state.
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DOI：
10.1016/j.celrep.2014.06.054
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发表时间：
2014-08-07
期刊：
影响因子：
8.8
通讯作者：
Hinshaw JE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Sundborger AC;Fang S;Heymann JA;Ray P;Chappie JS;Hinshaw JE
发动蛋白是一种100 kDa的GT3，在新生网格蛋白包被的囊泡的基部组织成螺旋组装体。这些寡聚体的形成刺激发动蛋白的内在GTdR活性，这是胞吞作用期间有效膜分裂所必需的。最近的证据表明，动力蛋白的GTP水解反应的过渡态是生产性裂变的关键决定因素。在这里，我们提出了一个过渡状态缺陷的发动蛋白突变体，K44 A，被困在裂变前状态，在12.5 μ m分辨率的结构。这种结构压缩到3.7 nm，达到自发膜裂变所需的理论极限。计算对接表明，动力蛋白聚合物的基态构象足以实现这种超收缩裂变前状态，并揭示了如何2-开始螺旋对称促进最有效的包装周围的膜颈动力蛋白四聚体。这些数据为最小发动蛋白裂变机器的组装和调节提出了一个新的模型。
Dynamin is a 100 kDa GTPase that organizes into helical assemblies at the base of nascent clathrin-coated vesicles. Formation of these oligomers stimulates the intrinsic GTPase activity of dynamin, which is necessary for efficient membrane fission during endocytosis. Recent evidence suggests that the transition-state of dynamin's GTP hydrolysis reaction serves as a key determinant of productive fission. Here we present the structure of a transition-state-defective dynamin mutant, K44A, trapped in a pre-fission state, at 12.5 Å resolution. This structure constricts to 3.7 nm, reaching the theoretical limit required for spontaneous membrane fission. Computational docking indicates that the ground state conformation of the dynamin polymer is sufficient to achieve this super-constricted pre-fission state and reveals how a 2-start helical symmetry promotes the most efficient packing of dynamin tetramers around the membrane neck. These data suggest a new model for the assembly and regulation of the minimal dynamin fission machine.
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