Viral Small Terminase: A Divergent Structural Framework for a Conserved Biological Function.
Viral Small Terminase: A Divergent Structural Framework for a Conserved Biological Function.
复制标题
病毒小末端酶：保守生物学功能的不同结构框架。
DOI：
10.3390/v14102215
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发表时间：
2022-10-08
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Cingolani G
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lokareddy RK;Hou CD;Li F;Yang R;Cingolani G
噬菌体和疱疹病毒的基因组包装马达由两个末端酶亚基构建，称为大（TerL）和小（TerS），两者都是病毒基因组包装所必需的。TerL的结构、组成和组装到空衣壳，以及ATP依赖的DNA包装机制，已经得到了深入的研究，揭示了ATP水解和DNA易位之间的化学-机械耦合。相反，人们对小端酶亚基（ter）的了解明显少得多，它在体外是可有可无的，甚至是抑制的，但在体内却是必不可少的。利用低温电子显微镜（cryo-EM）技术的最新进展，并在大量噬菌体热休克蛋白的晶体结构的基础上，对迄今为止已知的热休克蛋白进行了盘点。我们的分析表明，在不同的包装策略和环境条件下，氨基转移酶进化和多样化成为一个灵活的分子框架，可以以最小的序列和四级结构保存生物功能。
The genome packaging motor of bacteriophages and herpesviruses is built by two terminase subunits, known as large (TerL) and small (TerS), both essential for viral genome packaging. TerL structure, composition, and assembly to an empty capsid, as well as the mechanisms of ATP-dependent DNA packaging, have been studied in depth, shedding light on the chemo-mechanical coupling between ATP hydrolysis and DNA translocation. Instead, significantly less is known about the small terminase subunit, TerS, which is dispensable or even inhibitory in vitro, but essential in vivo. By taking advantage of the recent revolution in cryo-electron microscopy (cryo-EM) and building upon a wealth of crystallographic structures of phage TerSs, in this review, we take an inventory of known TerSs studied to date. Our analysis suggests that TerS evolved and diversified into a flexible molecular framework that can conserve biological function with minimal sequence and quaternary structure conservation to fit different packaging strategies and environmental conditions.
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影响因子：
5.4
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Stow, Nigel D.
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通讯作者：
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Berger JM
通讯作者：
Berger JM
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10.1007/978-1-60327-565-1_7
发表时间：
2009
期刊：
Methods in molecular biology (Clifton, N.J.)
影响因子：
--
作者：
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通讯作者：
Gilcrease, Eddie B