Cell surface sialic acids do not affect primary CD22 interactions with CD45 and surface IgM nor the rate of constitutive CD22 endocytosis.
Cell surface sialic acids do not affect primary CD22 interactions with CD45 and surface IgM nor the rate of constitutive CD22 endocytosis.
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细胞表面唾液酸不影响 CD22 与 CD45 和表面 IgM 的主要相互作用，也不影响组成型 CD22 内吞作用的速率。
DOI：
10.1093/glycob/cwh126
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发表时间：
2004
期刊：
影响因子：
4.3
通讯作者：
Varki,Ajit
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Zhang,Mai;Varki,Ajit
CD 22/Siglec-2是一种B细胞特异性分子，通过基于胞质酪氨酸的基序调节表面IgM（sIgM）信号传导。CD 22通过氨基末端Ig样结构域识别α2-6连接的唾液酸（Sias）。该Sia结合位点通常被相同细胞表面上的未知唾液酸化配体掩蔽，这是最佳信号传导功能所需的相互作用。我们研究了细胞表面Sias对CD 22与其他分子的特异性相互作用及其通过内吞作用的周转的影响。一种同时进行生物素化和交联的新方法表明，CD 22与CD 45和sIgM的结合水平比先前研究中报道的高得多，可能涉及CD 22的细胞表面多聚体。Sia识别所需的CD 22精氨酸残基的Sia去除或突变不影响这些协会，即使在人：小鼠异源系统，表明它们主要是由进化保守的蛋白质-蛋白质相互作用。因此，CD 22的Sia结合位点的掩蔽涉及许多细胞表面唾液酸糖蛋白，而不需要特异性配体和/或通过与CD 45和sIgM上的Sia的次级相互作用介导。消除Sia相互作用也不影响组成性CD 22内吞作用。Sia去除确实增强了抗CD 22抗体触发的内吞作用的更快速率，以及抗CD 22免疫毒素的杀伤。与未刺激状态相反，sIgM交联抑制抗体诱导的内吞作用和免疫毒素杀伤。因此，CD 22 Sia识别的信号调节活性不能通过介导与特定分子的初级相互作用来解释，也不能通过对组成性内吞作用的影响来解释。对抗体介导的内吞作用的影响可能与淋巴瘤的免疫毒素治疗有关。
CD22/Siglec-2 is a B cell–specific molecule modulating surface IgM (sIgM) signaling via cytosolic tyrosine-based motifs. CD22 recognizes α2-6-linked sialic acids (Sias) via an amino-terminal Ig-like domain. This Sia-binding site is typically masked by unknown sialylated ligands on the same cell surface, an interaction required for optimal signaling function. We studied the effect of cell surface Sias on specific interactions of CD22 with other molecules and on its turnover via endocytosis. A novel approach for simultaneous biotinylation and cross-linking showed that CD22 associates with CD45 and sIgM at much higher levels than reported in prior studies, possibly involving cell surface multimers of CD22. Sia removal or mutation of a CD22 arginine residue required for Sia recognition did not affect these associations even in human:mouse heterologous systems, indicating that they are primarily determined by evolutionarily conserved protein–protein interactions. Thus masking of the Sia-binding site of CD22 involves many cell surface sialoglycoproteins, without requiring specific ligand(s) and/or is mediated by secondary interactions with Sias on CD45 and sIgM. Abrogating Sia interactions also does not affect constitutive CD22 endocytosis. Sia removal does enhance the much faster rate of anti-CD22 antibody-triggered endocytosis, as well as killing by an anti-CD22 immunotoxin. In contrast to the unstimulated state, sIgM cross-linking inhibits both antibody-induced endocytosis and immunotoxin killing. Thus the signal- modulating activity of CD22 Sia recognition cannot be explained by mediation of primary interactions with specific molecules, nor by effects on constitutive endocytosis. The effects on antibody-mediated endocytosis could be of relevance to immunotoxin treatment of lymphomas.
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DOI：
10.1073/pnas.86.10.3569
发表时间：
1989-05
影响因子：
11.1
作者：
J. Gomez-Cambronero;M. Yamazaki;F. Metwally;T. Molski;V. Bonak;C. Huang;E. Becker;R. Sha’afi
通讯作者：
J. Gomez-Cambronero;M. Yamazaki;F. Metwally;T. Molski;V. Bonak;C. Huang;E. Becker;R. Sha’afi
氯丙嗪抑制中性粒细胞的趋化性超出趋化受体-配体相互作用。
DOI：
10.1093/infdis/150.5.643
发表时间：
1984
期刊：
The Journal of infectious diseases
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--
作者：
K. Lohr;J. Feix;C. Kurth
通讯作者：
C. Kurth
从兔中性粒细胞制备的由内而外的膜囊泡中的钙转运。
DOI：
--
发表时间：
1983
期刊：
The Journal of biological chemistry
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--
作者：
Volpi,M;Naccache,PH;Sha'afi,RI
通讯作者：
Sha'afi,RI
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56.9
作者：
R. Snyderman;E. Goetzl
通讯作者：
R. Snyderman;E. Goetzl
影响因子：
3
作者：
D. Golde;J. Gasson
通讯作者：
J. Gasson