Self-assembly of filopodia-like structures on supported lipid bilayers.
Self-assembly of filopodia-like structures on supported lipid bilayers.
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DOI：
10.1126/science.1191710
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发表时间：
2010-09-10
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Kirschner MW
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Lee K;Gallop JL;Rambani K;Kirschner MW
丝状足是指状的突出结构，含有肌动蛋白束。通过将含有磷脂酰肌醇（4,5）二磷酸的支撑脂质双分子层孵育蛙卵提取物，我们重建了丝状足样结构（FLSs）的组装。肌动蛋白组装成平行束，已知的丝状成分分布在尖端和轴上。丝状足尖端复合物自组织-它们不是预先存在的膜微域模板化的。F-BAR结构域蛋白toca-1招募N-WASP，其次是Arp2/3复合物和肌动蛋白。随后，延伸蛋白、双胍相关蛋白、VASP和筋膜蛋白被募集。虽然Arp2/3复合体是FLS起始所必需的，但对于涉及形成蛋白的延伸并不是必需的。我们认为丝状伪足的形成是通过arp2 /3复合物激活剂的聚集、丝状伪足尖端复合物在膜上的自组装以及肌动蛋白束的生长来实现的。
Filopodia are finger-like protrusive structures, containing actin bundles. By incubating frog egg extracts with supported lipid bilayers containing phosphatidylinositol(4,5)bisphosphate, we have reconstituted the assembly of filopodia-like structures (FLSs). The actin assembles into parallel bundles and known filopodial components localize to the tip and shaft. The filopodia tip complexes self-organize—they are not templated by preexisting membrane microdomains. The F-BAR domain protein toca-1 recruits N-WASP, followed by the Arp2/3 complex and actin. Elongation proteins, Diaphanous-related formin, VASP and fascin are recruited subsequently. Although the Arp2/3 complex is required for FLS initiation, it is not essential for elongation, which involves formins. We propose that filopodia form via clustering of Arp 2/3 complex activators, self-assembly of filopodial tip complexes on the membrane, and outgrowth of actin bundles.
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