How Sugars Protect Dry Protein Structure.
How Sugars Protect Dry Protein Structure.
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DOI：
10.1021/acs.biochem.2c00692
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发表时间：
2023-03-07
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Pielak, Gary J.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Brom, Julia A.;Petrikis, Ruta G.;Pielak, Gary J.
极端耐受生物和工业利用糖作为干燥保护剂，海藻糖被两者广泛使用。糖，一般来说，和水解稳定的糖海藻糖，特别是如何保护蛋白质是知之甚少，这阻碍了新的赋形剂的合理设计和实施的新的配方保存救生蛋白质药物和工业酶。我们采用液体观察的蒸汽交换核磁共振（LOVE NMR），差示扫描量热法（DSC），和热重分析（TGA），以显示海藻糖和其他糖如何保护两个模型蛋白质：链球菌蛋白G（GB 1）和截断大麦胰凝乳蛋白酶抑制剂2（CI 2）的B1结构域。具有分子内氢键的残基受到最大程度的保护。LOVE NMR和DSC数据表明玻璃化可能具有保护作用。结合LOVE NMR和TGA数据表明保水性并不重要。我们的数据表明，糖保护蛋白质的结构，因为它们干燥，通过加强蛋白质内的H-键和水的替代和海藻糖的选择，因为它的共价稳定性的耐应力糖。
Extremotolerant organisms and industry exploit sugars as desiccation protectants, with trehalose being widely used by both. How sugars, in general, and the hydrolytically stable sugar trehalose, in particular, protect proteins is poorly understood, which hinders the rational design of new excipients and implementation of novel formulations for preserving lifesaving protein drugs and industrial enzymes. We employed liquid-observed vapor exchange nuclear magnetic resonance (LOVE NMR), differential scanning calorimetry (DSC), and thermal gravimetric analysis (TGA) to show how trehalose and other sugars protect two model proteins: the B1 domain of streptococcal protein G (GB1) and truncated barley chymotrypsin inhibitor 2 (CI2). Residues with intramolecular H-bonds are most protected. The LOVE NMR and DSC data indicate that vitrification may be protective. Combining LOVE NMR and TGA data shows that water retention is not important. Our data suggest that sugars protect protein structure as they dry by strengthening intraprotein H-bonds and water replacement and that trehalose is the stress-tolerance sugar of choice because of its covalent stability.
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作者：
Crilly, Candice J.;Brom, Julia A.;Pielak, Gary J.
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Pielak, Gary J.
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