Crystals of antibodies complexed with influenza virus neuraminidase show isosteric binding of antibody to wild-type and variant antigens.
Crystals of antibodies complexed with influenza virus neuraminidase show isosteric binding of antibody to wild-type and variant antigens.
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与流感病毒神经氨酸酶复合的抗体晶体显示抗体与野生型和变异抗原的等排结合。
DOI：
10.1016/0042-6822(87)90451-x
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发表时间：
1987
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Colman,PM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Laver,WG;Webster,RG;Colman,PM
我们在这里首次描述了与病毒抗原结合的抗体晶体，这种抗体晶体能使X射线散射超过300nm。已经生长了单克隆抗体NC 41的Fab片段的晶体，所述Fab片段与N9亚型的流感病毒神经氨酸酶（NA）和在位置331处具有Asn至Asp的序列变化的N9 NA的变体复合。这减少但不消除NC 41抗体的结合（在另一变体Ser 371与Leu的情况下，NC 41抗体的结合似乎被消除）。我们提出了这两种复合物的三维结构的数据，这表明NC41抗体与野生型和变体神经氨酸酶分子等排结合。
We describe here, for the first time, crystals of antibodies bound to a viral antigen which diffract X-rays to beyond 3 Å. Crystals have been grown of Fab fragments of monoclonal antibody NC41, complexed with influenza virus neuraminidase (NA) of the N9 subtype and with a variant of N9 NA having a sequence change of Asn to Asp at position 331. This reduces, but does not abolish, the binding of NC41 antibody (in the case of another variant, Ser 371 to Leu, binding of NC41 antibody appears to be abolished). We are presenting data on the three-dimensional structure of these two complexes which indicates that NC41 antibody binds isosterically to the wild type and variant neuraminidase molecules.
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--
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通讯作者：
Laver,WG
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