Chemical synthesis of <i>per</i>‐selenocysteine human epidermal growth factor
Chemical synthesis of <i>per</i>‐selenocysteine human epidermal growth factor
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<i>全</i>-硒代半胱氨酸人表皮生长因子的化学合成
DOI：
10.1002/psc.3464
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发表时间：
2022
影响因子：
2.1
通讯作者：
Hojo Hironobu
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Takei Toshiki;Tanaka Hideaki;Okumura Nobuaki;Takao Toshifumi;Moroder Luis;Hojo Hironobu
人硒表皮生长因子是一种由53个残基组成的多肽，它的6个半胱氨酸残基全部被硒半胱氨酸取代，并比较了含有3个二硒键的多肽和半胱氨酸多肽的氧化折叠。粗制的高效液相色谱(HPLC)图谱清楚地表明，天然EGF及其硒半胱氨酸类似物都能顺利折叠，产生一个尖锐的峰，证明即使在三个二硫键多肽的情况下，二硫键到二硒化键的取代也是高度同构的，构象圆二色谱测量，特别是生物测定证实了这一点。
Human seleno‐epidermal growth factor (seleno‐EGF), a 53‐residue peptide where all six cysteine residues of the parent human EGF sequence were replaced by selenocysteines, was synthesized and the oxidative folding of a polypeptide containing three diselenide bonds was compared to that of the parent cysteine peptide. The crude high performance liquid chromatography (HPLC) profiles clearly showed that both the native EGF and its selenocysteine‐analogue fold smoothly, yielding a single sharp peak, proving that even in the case of three disulfide‐bonded polypeptides the disulfide‐to‐diselenide bond substitution is highly isomorphous, as confirmed by conformational circular dichroism measurements and particularly by the biological assays.
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影响因子：
4.9
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通讯作者：
H. Hojo
DOI：
10.1002/anie.199708831
发表时间：
1997-05-02
期刊：
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--
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通讯作者：
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DOI：
--
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--
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通讯作者：
L. Moroder
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通讯作者：
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