Peptide models of local and long-range interactions in the molten globule state of human alpha-lactalbumin.
Peptide models of local and long-range interactions in the molten globule state of human alpha-lactalbumin.
复制标题
人类α-乳清蛋白熔球状态下局部和远程相互作用的肽模型。
DOI：
--
复制
发表时间：
1998
影响因子：
5.6
通讯作者：
D. Raleigh
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
S. Demarest;R. Fairman;D. Raleigh
α-乳白蛋白是一种小的钙结合蛋白，在多种条件下形成平衡的熔融球状态。已经制备了一组四种肽，其设计用于探测局部相互作用的作用和潜在的长程相互作用在稳定α-乳白蛋白的熔融球中的作用。第一肽由人α-乳白蛋白的残基20至36组成，并包括整个B-螺旋。通过CD判断，该肽在溶液中是非结构化的。第二个肽衍生自残基101至120，并含有D和310螺旋。当该肽通过天然的28 - 111二硫键与B-螺旋肽交联时，观察到螺旋度的显著增加。交联肽是单体的，如通过分析超离心所判断的。肽结合1-苯胺基萘-8-磺酸盐（ANS），并且构建体的荧光发射最大值与色氨酸残基的部分溶剂暴露一致。对应于残基101至120的肽在低pH的水溶液中采用显着的非随机结构。两个疏水簇，一个涉及残基101至104和其他残基115至119已被确定和表征的NMR。由残基101至104形成的疏水簇仍然存在于仅含有α-乳白蛋白的残基101至111的较小肽中。该簇在6 M尿素中也持续存在。一个非天然的，pH值依赖性的Y103和H107侧链之间的相互作用，这是以前确定的酸变性熔融球状态进行了检查。发现这种相互作用在低pH下更普遍，因此可能是优先稳定酸诱导的熔融球状态的局部相互作用的一个例子。
alpha-Lactalbumin, a small calcium-binding protein, forms an equilibrium molten globule state under a variety of conditions. A set of four peptides designed to probe the role of local interactions and the role of potential long-range interactions in stabilizing the molten globule of alpha-lactalbumin has been prepared. The first peptide consists of residues 20 through 36 of human alpha-lactalbumin and includes the entire B-helix. This peptide is unstructured in solution as judged by CD. The second peptide is derived from residues 101 through 120 and contains both the D and 310 helices. When this peptide is crosslinked via the native 28 to 111 disulfide to the B-helix peptide, a dramatic increase in helicity is observed. The crosslinked peptide is monomeric, as judged by analytical ultracentrifugation. The peptide binds 1-anilinonaphthalene-8-sulphonate (ANS) and the fluorescence emission maximum of the construct is consistent with partial solvent exposure of the tryptophan residues. The peptide corresponding to residues 101 to 120 adopts significant non-random structure in aqueous solution at low pH. Two hydrophobic clusters, one involving residues 101 through 104 and the other residues 115 through 119 have been identified and characterized by NMR. The hydrophobic cluster formed by residues 101 through 104 is still present in a smaller peptide containing only residues 101 to 111 of alpha-lactalbumin. The cluster also persists in 6 M urea. A non-native, pH-dependent interaction between the Y103 and H107 side-chains that was previously identified in the acid-denatured molten globule state was examined. This interaction was found to be more prevalent at low pH and may therefore be an example of a local interaction that stabilizes preferentially the acid-induced molten globule state.
登录
查看更多内容
天然的三级相互作用稳定了细胞色素 c 的 A 状态。
影响因子：
2.9
作者：
Marmorino,JL;Pielak,GJ
通讯作者：
Pielak,GJ
作为细胞色素 c 早期折叠中间体模型的非共价肽复合物。
影响因子：
2.9
作者：
Wu,LC;Laub,PB;Elöve,GA;Carey,J;Roder,H
通讯作者：
Roder,H
影响因子：
2.9
作者：
Rohl, CA;Baldwin, RL
通讯作者：
Baldwin, RL
α-乳清蛋白熔球中的局部结构偏好。
影响因子：
2.9
作者：
Peng,ZY;Wu,LC;Kim,PS
通讯作者：
Kim,PS
蛋白质折叠途径的分析。
影响因子：
2.9
作者：
Moult,J;Unger,R
通讯作者：
Unger,R