Discovery of an auto-regulation mechanism for the maltose ABC transporter MalFGK2.
Discovery of an auto-regulation mechanism for the maltose ABC transporter MalFGK2.
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DOI：
10.1371/journal.pone.0034836
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发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Duong F
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Bao H;Duong F
麦芽糖转运蛋白MalFGK2与底物结合蛋白MalE一起，是最具特征的ABC转运蛋白之一。在传统模型中，MalE捕获外周质中的麦芽糖，并将糖传递给转运体。在这里，使用纳米圆盘和蛋白脂质体，我们发现MalE与MalFGK2具有高亲和力，以促进糖的获取。当麦芽糖浓度超过转运能力时，MalE会捕获麦芽糖并与转运体分离。这一机制解释了为什么当MalE对麦芽糖具有低亲和力时，转运率高，而当MalE对麦芽糖具有高亲和力时，转运率低。转运蛋白结合的MalE在低浓度下促进糖的获取，但在超过麦芽糖阈值浓度时也会捕获和解离转运蛋白。在体内，这种麦芽糖强制解离限制了运输速率。鉴于底物结合蛋白的保守性，这种变构调节模式可能对ABC进口商是普遍的。
The maltose transporter MalFGK2, together with the substrate-binding protein MalE, is one of the best-characterized ABC transporters. In the conventional model, MalE captures maltose in the periplasm and delivers the sugar to the transporter. Here, using nanodiscs and proteoliposomes, we instead find that MalE is bound with high-affinity to MalFGK2 to facilitate the acquisition of the sugar. When the maltose concentration exceeds the transport capacity, MalE captures maltose and dissociates from the transporter. This mechanism explains why the transport rate is high when MalE has low affinity for maltose, and low when MalE has high affinity for maltose. Transporter-bound MalE facilitates the acquisition of the sugar at low concentrations, but also captures and dissociates from the transporter past a threshold maltose concentration. In vivo, this maltose-forced dissociation limits the rate of transport. Given the conservation of the substrate-binding proteins, this mode of allosteric regulation may be universal to ABC importers.
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影响因子：
4.8
作者：
Ames, GFL;Liu, CE;Nikaido, K
通讯作者：
Nikaido, K
影响因子：
4.8
作者：
Dalal, Kush;Nguyen, Nham;Duong, Franck
通讯作者：
Duong, Franck
DOI：
10.1073/pnas.86.23.9134
发表时间：
1989-12-01
影响因子：
11.1
作者：
DEAN, DA;DAVIDSON, AL;NIKAIDO, H
通讯作者：
NIKAIDO, H
影响因子：
4.7
作者：
Frank, Gabriel A.;Kipnis, Yakov;Haran, Gilad
通讯作者：
Haran, Gilad
影响因子：
3.4
作者：
Landmesser, H;Stein, A;Schneider, E
通讯作者：
Schneider, E