Potent inhibition of the C-P lyase nucleosidase PhnI by Immucillin-A triphosphate.
Potent inhibition of the C-P lyase nucleosidase PhnI by Immucillin-A triphosphate.
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Immucillin-A 三磷酸有效抑制 C-P 裂合酶核苷酶 PhnI。
DOI：
10.1021/bi4013287
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发表时间：
2013
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Raushel,FrankM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Kamat,SiddheshS;Burgos,EmmanuelS;Raushel,FrankM
在磷酸盐饥饿的条件下，细菌中的 C-P 裂解酶复合物催化磷酸盐转化为正磷酸盐。 C-P 裂合酶催化反应中的第一个关键步骤是膦酸底物从 MgATP 中置换腺嘌呤，产生核糖-1-膦酸-5-三磷酸。在 C-P 裂解酶复合物中，该反应由核苷酶 PhnI 催化，并通过添加 PhnG、PhnH 和 PhnL 进行调节。在这里，我们描述了 Immucillin-A 三磷酸盐的合成，它模拟了 PhnI 催化的核苷酶反应的过渡态结构。该化合物可抑制 PhnI，pH 7.5 时解离常数为 20 nM。
The C–P lyase complex in bacteria catalyzes the transformation of phosphonates to orthophosphate under conditions of phosphate starvation. The first committed step in the C–P lyase-catalyzed reaction is the displacement of adenine from MgATP by phosphonate substrates, yielding ribose-1-phosphonate-5-triphosphate. In the C–P lyase complex, this reaction is catalyzed by the nucleosidase PhnI and modulated by the addition of PhnG, PhnH, and PhnL. Here we describe the synthesis of Immucillin-A triphosphate, a mimic of the transition state structure for the nucleosidase reaction catalyzed by PhnI. This compound inhibits PhnI with a dissociation constant of 20 nM at pH 7.5.
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