Mutations in endonuclease V that affect both protein-protein association and target site location.
Mutations in endonuclease V that affect both protein-protein association and target site location.
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核酸内切酶 V 的突变影响蛋白质-蛋白质关联和靶位点定位。
DOI：
10.1021/bi00099a021
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发表时间：
1991
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Lloyd,RS
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nickell,C;Lloyd,RS
1991年6月20日收到的修订稿摘要：蛋白质在DNA的大区域内定位其目标位置的一般机制是一维促进扩散过程，其中蛋白质以非特异结合状态扫描DNA。以前已经确定了静电对这种类型的机制的贡献。这项研究旨在质疑蛋白质结构的其他特征是否可能有助于靶点位置的扫描机制。在这方面，T4内切酶V被证明在溶液中建立了依赖于离子强度的单体-二聚体平衡。推测在含有54-62个氨基酸残基的α-螺旋上存在一个蛋白质二聚体相互作用位点。Phe-60的保守替代
Revised Manuscript Received June 20, 1991 abstract: A general mechanism by which proteins locate their target sites within large domains of DNA is a one-dimensional facilitated diffusion process in which the protein scans DNA in a nonspecifically bound state. An electrostatic contribution to this type of mechanism has been previously established. This study was designed to question whether other characteristics of a protein’s structure might contribute to the scanning mechanism of target site location. In this regard, T4 endonuclease V was shown to establish an ionic strength dependent monomer-dimer equilibrium in solution. A protein dimer interaction site was postulated to exist along a putative a-helix containing amino acidresidues 54-62. The conservative substitutions of Phe-60
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噬菌体 T4 中 denV 基因的鉴定、物理图谱位置和序列。
影响因子：
14.9
作者：
Kristoffer Valerie;E. Henderson;J. K. Deriel
通讯作者：
J. K. Deriel
紫外线照射大肠杆菌内质粒 DNA 修复的分子分析。
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)37814-1
发表时间：
1988
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
E. Gruskin;R. Lloyd
通讯作者：
R. Lloyd
DNA 上限制性核酸内切酶的线性扩散。
DOI：
10.1016/s0021-9258(18)88951-7
发表时间：
1985
期刊：
The Journal of biological chemistry
影响因子：
--
作者：
H. Ehbrecht;A. Pingoud;C. Urbanke;G. Maass;C. Gualerzi
通讯作者：
C. Gualerzi
促进 DNA 结合蛋白在染色质上的扩散。
DOI：
10.1002/j.1460-2075.1986.tb04645.x
发表时间：
1986
期刊：
The EMBO Journal
影响因子：
--
作者：
R. Hannon;E. Richards;H. Gould
通讯作者：
H. Gould
关于大肠杆菌 RNA 聚合酶与 T7 噬菌体 DNA 的启动子复合物形成率。
影响因子：
14.9
作者：
B. N. Belintsev;S. Zavriev;M. F. Shemyakin
通讯作者：
M. F. Shemyakin