The Legionella pneumophila effector DrrA is sufficient to stimulate SNARE-dependent membrane fusion.
The Legionella pneumophila effector DrrA is sufficient to stimulate SNARE-dependent membrane fusion.
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DOI：
10.1016/j.chom.2011.11.009
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发表时间：
2012-01-19
影响因子：
30.3
通讯作者：
Roy CR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Arasaki K;Toomre DK;Roy CR
胞内细菌嗜肺军团菌颠覆宿主膜转运途径，促进离开内质网(ER)的小泡与含有病原体的空泡融合。在感染过程中，内质网小泡上的SNARE蛋白Sec22b与液泡上的质膜(PM)定位的合成素蛋白发生了非典型的配对。我们证明嗜肺乳杆菌Rab1靶向效应器DrrA足以刺激这种非典型的圈套结合并促进膜融合。DrrA激活PM来源细胞器上的Rab1 GTP酶刺激内质网来源的小泡与PM来源的细胞器捆绑在一起，通过Sec22b与PM合成素蛋白配对导致囊泡融合。因此，效应蛋白DrrA刺激宿主膜转运途径，使内质网衍生的囊泡能够重塑PM衍生的细胞器，表明在PM处激活Rab1足以促进ER衍生的囊泡的招募和融合。
The intracellular bacterial pathogen Legionella pneumophila subverts host membrane transport pathways to promote fusion of vesicles exiting the endoplasmic reticulum (ER) with the pathogen-containing vacuole. During infection there is non-canonical pairing of the SNARE protein Sec22b on ER-derived vesicles with plasma membrane (PM)-localized syntaxin proteins on the vacuole. We show that the L. pneumophila Rab1-targeting effector DrrA is sufficient to stimulate this non-canonical SNARE association and promote membrane fusion. DrrA activation of the Rab1 GTPase on PM-derived organelles stimulated the tethering of ER-derived vesicles with the PM-derived organelle resulting in vesicle fusion through the pairing of Sec22b with the PM syntaxin proteins. Thus, the effector protein DrrA stimulates a host membrane transport pathway that enables ER-derived vesicles to remodel a PM-derived organelle, suggesting that Rab1 activation at the PM is sufficient to promote the recruitment and fusion of ER-derived vesicles.
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影响因子：
64.8
作者：
Houde, M;Bertholet, S;Desjardins, M
通讯作者：
Desjardins, M
DOI：
10.1084/jem.158.6.2108
发表时间：
1983-12-01
期刊：
The Journal of experimental medicine
影响因子：
--
作者：
Horwitz MA
通讯作者：
Horwitz MA
影响因子：
56.9
作者：
Nagai, H;Kagan, JC;Roy, CR
通讯作者：
Roy, CR
影响因子：
3.3
作者：
Aoki, Takehiro;Ichimura, Sarah;Tagaya, Mitsuo
通讯作者：
Tagaya, Mitsuo
影响因子：
21.3
作者：
Murata, Takahiro;Delprato, Anna;Roy, Craig R.
通讯作者：
Roy, Craig R.