Toxoplasma gondii immune mapped protein 1 is anchored to the inner leaflet of the plasma membrane and adopts a novel protein fold.
Toxoplasma gondii immune mapped protein 1 is anchored to the inner leaflet of the plasma membrane and adopts a novel protein fold.
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DOI：
10.1016/j.bbapap.2016.11.010
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发表时间：
2017-03
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Soldati-Favre D
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Jia Y;Benjamin S;Liu Q;Xu Y;Dogga SK;Liu J;Matthews S;Soldati-Favre D
免疫定位蛋白 1 (IMP1) 首次被鉴定为巨型艾美耳球虫的保护性抗原，并被描述为弓形虫的候选疫苗和入侵因子。我们在此表明 TgIMP1 通过双酰化定位于质膜的内叶。 N 端肉豆蔻酰化或棕榈酰化（G2 和 C5）位点的突变将 TgIMP1 重新定位到细胞质中。前 11 个氨基酸足以用于 PM 靶向，赖氨酸 (K7) 的存在至关重要。双同源重组对 TgIMP1 基因的破坏表明，速殖子的裂解周期没有入侵缺陷或任何可测量的改变。在用 TgIMP1 DNA 疫苗免疫后，用野生型或 IMP1-ko 寄生虫攻击的小鼠在保护方面没有表现出显着差异。序列分析确定了一个结构化的 C 末端结构域，该结构域存在于整个 Apicomplexa 门中保守的更广泛的 IMP1 样蛋白家族中。我们展示了根据 NMR 数据确定的该结构域的溶液结构，并描述了一种以前未见过的新蛋白质折叠。
Immune mapped protein 1 (IMP1) was first identified as a protective antigen in Eimeria maxima and described as vaccine candidate and invasion factor in Toxoplasma gondii. We show here that TgIMP1 localizes to the inner leaflet of plasma membrane via dual acylation. Mutations either in the N-terminal myristoylation or palmitoylation (G2 and C5) sites relocalize TgIMP1 to the cytosol. The first 11 amino acids are sufficient for PM targeting and the presence of lysine (K7) is critical. Disruption of TgIMP1 gene by double homologous recombination revealed no invasion defect or any measurable alteration in the lytic cycle of tachyzoites. Following immunization with TgIMP1 DNA vaccine, mice challenged with either wild type or IMP1-ko parasites showed no significant difference in protection. The sequence analysis identified a structured C-terminal domain that is present in a broader family of IMP1-like proteins conserved across the Apicomplexa phylum. We present the solution structure of this domain determined from NMR data and describe a new protein fold not seen before.
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