The identification of carbon dioxide mediated protein post-translational modifications.
The identification of carbon dioxide mediated protein post-translational modifications.
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DOI：
10.1038/s41467-018-05475-z
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发表时间：
2018-08-06
影响因子：
16.6
通讯作者：
Cann MJ
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Linthwaite VL;Janus JM;Brown AP;Wong-Pascua D;O'Donoghue AC;Porter A;Treumann A;Hodgson DRW;Cann MJ
二氧化碳对生命过程的化学过程至关重要，包括新陈代谢、细胞内稳态和发病机制。CO2通常不起反应，但在生理条件下可与中性胺联合收割机在蛋白质上形成氨基甲酸酯。最广为人知的例子是CO2对核酮糖1，5-二磷酸羧化酶/加氧酶和血红蛋白的调节。然而，由于氨基甲酸酯形成的可逆性，通过氨甲酰化形成的蛋白质上的CO2结合位点的系统鉴定是不可能的。在这里，我们展示了一种方法来确定蛋白质氨基甲酸酯使用三乙基氧鎓四氟硼酸共价陷阱CO2，允许下游蛋白质组学分析。本报告描述了在生理相关环境中对氨基甲酸酯的系统识别。我们证明了氨甲酰化蛋白质的鉴定和CO2可以通过氨基甲酸酯形成影响蛋白质生物化学的一般原理。识别蛋白质氨基甲酸酯的能力将大大促进我们对细胞CO2相互作用的理解。二氧化碳可以与蛋白质相互作用以形成氨基甲酸酯翻译后修饰。在这里，作者开发了一种通过捕获二氧化碳并随后鉴定氨甲酰化蛋白质来鉴定氨基甲酸酯翻译后修饰的策略。
Carbon dioxide is vital to the chemistry of life processes including metabolism, cellular homoeostasis, and pathogenesis. CO2 is generally unreactive but can combine with neutral amines to form carbamates on proteins under physiological conditions. The most widely known examples of this are CO2 regulation of ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase and haemoglobin. However, the systematic identification of CO2-binding sites on proteins formed through carbamylation has not been possible due to the ready reversibility of carbamate formation. Here we demonstrate a methodology to identify protein carbamates using triethyloxonium tetrafluoroborate to covalently trap CO2, allowing for downstream proteomic analysis. This report describes the systematic identification of carbamates in a physiologically relevant environment. We demonstrate the identification of carbamylated proteins and the general principle that CO2 can impact protein biochemistry through carbamate formation. The ability to identify protein carbamates will significantly advance our understanding of cellular CO2 interactions. Carbon dioxide can interact with proteins to form carbamate post-translational modifications. Here, the authors developed a strategy to identify carbamate post-translational modifications by trapping carbon dioxide and subsequently identifying the carbamylated proteins.
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