The RalB-RLIP76 complex reveals a novel mode of ral-effector interaction.
The RalB-RLIP76 complex reveals a novel mode of ral-effector interaction.
复制标题
DOI：
10.1016/j.str.2010.05.013
复制
发表时间：
2010-08-11
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Mott HR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Fenwick RB;Campbell LJ;Rajasekar K;Prasannan S;Nietlispach D;Camonis J;Owen D;Mott HR
RLIP76(RalBP1)是一种多结构域蛋白，可与多个小G蛋白家族相互作用：通过特定的结合域与RAL相互作用，通过GTP酶激活域与Rho和R-RAS相互作用。RLIP76与内吞蛋白相互作用，也被证明是一种膜ATPase，从细胞中运输化疗药物。我们已经确定了RLIP76的RAL结合域的结构，并表明它包含一个卷曲的基序。与Rala与胞囊成分Sec5和Exo84复合的结构相比，RLIP76-RalB复合体的结构揭示了一种新的结合模式。RLIP76与RalB的核苷酸敏感区相互作用，通过RalB突变体的亲和力测量已确定界面上的关键残基。Sec5、Exo84和RLIP76在体外以竞争性方式结合Ral蛋白，并具有相似的亲和力。
RLIP76 (RalBP1) is a multidomain protein that interacts with multiple small G protein families: Ral via a specific binding domain and Rho and R-Ras via a GTPase activating domain. RLIP76 interacts with endocytosis proteins and has also been shown to behave as a membrane ATPase that transports chemotherapeutic agents from the cell. We have determined the structure of the Ral binding domain of RLIP76 and show that it comprises a coiled-coil motif. The structure of the RLIP76-RalB complex reveals a novel mode of binding compared to the structures of RalA complexed with the exocyst components Sec5 and Exo84. RLIP76 interacts with both nucleotide-sensitive regions of RalB and key residues in the interface have been identified using affinity measurements of RalB mutants. Sec5, Exo84 and RLIP76 bind Ral proteins competitively and with similar affinities in vitro.
登录
查看更多内容
影响因子：
11.4
作者：
Frankel, P;Aronheim, A;Marshall, CJ
通讯作者：
Marshall, CJ
影响因子：
4.8
作者：
JULLIENFLORES, V;DORSEUIL, O;CAMONIS, JH
通讯作者：
CAMONIS, JH
影响因子：
21.3
作者：
Moskalenko, S;Henry, DO;White, MA
通讯作者：
White, MA
影响因子：
2.7
作者：
Hwang, TL;van Zijl, PCM;Mori, S
通讯作者：
Mori, S
影响因子：
2.9
作者：
Geyer, M;Schweins, T;Kalbitzer, HR
通讯作者：
Kalbitzer, HR