Structure of the SARS coronavirus nucleocapsid protein RNA-binding dimerization domain suggests a mechanism for helical packaging of viral RNA.
Structure of the SARS coronavirus nucleocapsid protein RNA-binding dimerization domain suggests a mechanism for helical packaging of viral RNA.
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SARS冠状病毒核蛋白蛋白RNA结合二聚体结构域的结构提出了一种病毒RNA螺旋包装的机制。
DOI：
10.1016/j.jmb.2007.02.069
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发表时间：
2007-05-11
影响因子：
5.6
通讯作者：
Huang TH
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen CY;Chang CK;Chang YW;Sue SC;Bai HI;Riang L;Hsiao CD;Huang TH
冠状病毒核衣壳蛋白是包裹病毒基因组RNA以形成病毒结构的一部分的碱性蛋白。SARS-CoV的核衣壳蛋白具有高度抗原性，并与多种宿主细胞相互作用相关。我们以前的研究使用核磁共振揭示了SARS冠状病毒核衣壳蛋白的结构域组织。RNA已被证明与N-末端结构域（NTD）结合，尽管最近蛋白质的C-末端一半也与RNA结合有关。在这里，我们报告的C-末端结构域（CTD），跨越残基248-365（NP 248 -365），具有更强的核酸结合活性比NTD。为了确定这种活性的分子基础，我们还解析了NP 248 -365区域的晶体结构。残基248-280形成与在传染性支气管炎病毒（IBV）核衣壳蛋白中发现的类似的带正电荷的沟。此外，SARS-CoV结构中的带正电荷的表面积大于IBV。残基248-280与分子其余部分之间的相互作用也稳定了不对称单元中八聚体的形成。八聚体在晶体中的包装形成两个平行的基本螺旋槽，这可能是寡核苷酸附着位点，并表明了病毒中螺旋RNA包装的机制。
Coronavirus nucleocapsid proteins are basic proteins that encapsulate viral genomic RNA to form part of the virus structure. The nucleocapsid protein of SARS-CoV is highly antigenic and associated with several host-cell interactions. Our previous studies using nuclear magnetic resonance revealed the domain organization of the SARS-CoV nucleocapsid protein. RNA has been shown to bind to the N-terminal domain (NTD), although recently the C-terminal half of the protein has also been implicated in RNA binding. Here, we report that the C-terminal domain (CTD), spanning residues 248–365 (NP248-365), had stronger nucleic acid-binding activity than the NTD. To determine the molecular basis of this activity, we have also solved the crystal structure of the NP248-365 region. Residues 248–280 form a positively charged groove similar to that found in the infectious bronchitis virus (IBV) nucleocapsid protein. Furthermore, the positively charged surface area is larger in the SARS-CoV construct than in the IBV. Interactions between residues 248–280 and the rest of the molecule also stabilize the formation of an octamer in the asymmetric unit. Packing of the octamers in the crystal forms two parallel, basic helical grooves, which may be oligonucleotide attachment sites, and suggests a mechanism for helical RNA packaging in the virus.
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DOI：
10.1016/j.str.2005.08.021
发表时间：
2005-12
期刊：
Structure (London, England : 1993)
影响因子：
--
作者：
Fan H;Ooi A;Tan YW;Wang S;Fang S;Liu DX;Lescar J
通讯作者：
Lescar J
DOI：
10.1016/s0140-6736(03)13967-0
发表时间：
2003-07-26
期刊：
Lancet (London, England)
影响因子：
--
作者：
Kuiken T;Fouchier RA;Schutten M;Rimmelzwaan GF;van Amerongen G;van Riel D;Laman JD;de Jong T;van Doornum G;Lim W;Ling AE;Chan PK;Tam JS;Zambon MC;Gopal R;Drosten C;van der Werf S;Escriou N;Manuguerra JC;Stöhr K;Peiris JS;Osterhaus AD
通讯作者：
Osterhaus AD
影响因子：
12.7
作者：
Ng, ML;Tan, SH;Ling, AE
通讯作者：
Ling, AE
影响因子：
--
作者：
Caspar, D L;Namba, K
通讯作者：
Namba, K
影响因子：
2.9
作者：
Huang, QL;Yu, LP;Olejniczak, ET
通讯作者：
Olejniczak, ET