Heme inhibits the activity of a c-di-GMP phosphodiesterase in Vibrio cholerae.
Heme inhibits the activity of a c-di-GMP phosphodiesterase in Vibrio cholerae.
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血红素抑制纤维状霍乱中C-DI-GMP磷酸二酯酶的活性。
DOI：
10.1016/j.bbrc.2020.06.048
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发表时间：
2020-09-03
影响因子：
3.1
通讯作者：
Boon EM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Heckler I;Hossain S;Boon EM
血红素是一种铁和原卟啉IX的络合物，在许多生物过程中发挥着重要作用，包括氧运输、氧储存和电子转移。利用血红素作为辅助因子与双原子气体分子结合的细菌血球蛋白气体传感器中，血红素作为修复基的作用已经得到了很好的研究。不太为人所知的是血红素的蛋白质感受器的作用。在这份报告中，我们表征了霍乱弧菌磷酸二酯酶CDpA的血红素结合特性。我们证明了CDpA的N-末端结构域是一个能够与血红素结合的NOSP结构域，从而抑制C-末端磷酸二酯酶结构域的c-di-GMP水解性。CDpA作为血红素响应传感器的进一步证据得到了相对较快的血红素解离速度的支持。这项研究提供了对一类新兴的血红素反应感受器蛋白的洞察。
Heme, a complex of iron and protoporphyrin IX, plays an essential role in numerous biological processes including oxygen transport, oxygen storage, and electron transfer. The role of heme as a prosthetic group in bacterial hemoprotein gas sensors, which utilize heme as a cofactor for the binding of diatomic gas molecules, has been well studied. Less well known is the role of protein sensors of heme. In this report, we characterize the heme binding properties of a phosphodiesterase, CdpA, from Vibrio cholerae. We demonstrate that the N-terminal domain of CdpA is a NosP domain capable of heme binding, which consequently inhibits the c-di-GMP hydrolysis activity of the C-terminal phosphodiesterase domain. Further evidence for CdpA as a heme responsive sensor is supported by a relatively fast rate of heme dissociation. This study provides insight into an emerging class of heme-responsive sensor proteins.
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