The insect homologue of the amyloid precursor protein interacts with the heterotrimeric G protein Go alpha in an identified population of migratory neurons.
The insect homologue of the amyloid precursor protein interacts with the heterotrimeric G protein Go alpha in an identified population of migratory neurons.
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淀粉样前体蛋白的昆虫同源物与已鉴定的迁移神经元群体中的异源三聚体 G 蛋白 Go α 相互作用。
DOI：
10.1016/j.ydbio.2005.09.029
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发表时间：
2005
影响因子：
2.7
通讯作者：
Copenhaver,PF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Swanson,TL;Knittel,LM;Coate,TM;Farley,SM;Snyder,MA;Copenhaver,PF
淀粉样前体蛋白 (APP) 是与阿尔茨海默病 (AD) 老年斑形成有关的 Aβ 片段的来源。 APP 相关蛋白也在胚胎神经系统中高水平表达，并且可能具有多种发育功能，包括神经元迁移的调节。为了研究这个问题，我们从蛾 Manduca sexta 中克隆了 APP (msAPPL) 的直系同源物，这种制剂允许在发育中的肠神经系统内对一组已识别的迁移神经元 (EP 细胞) 进行体内操作。此前，我们发现EP细胞迁移受到异源三聚体G蛋白Goα的调节：当被未知受体激活时，Goα诱导这些神经元中Ca2+尖峰的发生，进而下调神经元运动。我们现在已经证明，msAPPL 在迁移开始前不久首先由 EP 细胞表达，并且该蛋白经历了与神经元迁移和分化的离散阶段相对应的一系列运输、加工和糖基化事件。我们还表明 msAPPL 与 EP 细胞中的 Goα 相互作用，表明 msAPPL 可能作为一种新型 G 蛋白偶联受体，能够通过 Goα 依赖性信号转导调节迁移的特定方面。
The amyloid precursor protein (APP) is the source of Aβ fragments implicated in the formation of senile plaques in Alzheimer's disease (AD). APP-related proteins are also expressed at high levels in the embryonic nervous system and may serve a variety of developmental functions, including the regulation of neuronal migration. To investigate this issue, we have cloned an orthologue of APP (msAPPL) from the moth, Manduca sexta, a preparation that permits in vivo manipulations of an identified set of migratory neurons (EP cells) within the developing enteric nervous system. Previously, we found that EP cell migration is regulated by the heterotrimeric G protein Goα: when activated by unknown receptors, Goα induces the onset of Ca2+spiking in these neurons, which in turn down-regulates neuronal motility. We have now shown that msAPPL is first expressed by the EP cells shortly before the onset of migration and that this protein undergoes a sequence of trafficking, processing, and glycosylation events that correspond to discrete phases of neuronal migration and differentiation. We also show that msAPPL interacts with Goα in the EP cells, suggesting that msAPPL may serve as a novel G-protein-coupled receptor capable of modulating specific aspects of migration via Goα-dependent signal transduction.
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