Isolation and characterization of the 47 kDa protein and the D1-D2-cytochrome b-559 complex.
Isolation and characterization of the 47 kDa protein and the D1-D2-cytochrome b-559 complex.
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47 kDa 蛋白和 D1-D2-细胞色素 b-559 复合物的分离和表征。
DOI：
10.1016/s0005-2728(89)80164-1
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发表时间：
1989
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Yocum,CF
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ghanotakis,DF;dePaula,JC;Demetriou,DM;Bowlby,NR;Petersen,J;Babcock,GT;Yocum,CF
47 kDa多肽和由D1（32 kDa）、D2（34 kDa）和细胞色素b-559（9 kDa）种类组成的蛋白质复合物从在LiClO 4存在下用十二烷基麦芽糖苷溶解的Tris洗涤的光系统II核心复合物中分离。虽然43 kDa的叶绿素结合蛋白很容易从光系统II复合物在我们的条件下，两个周期的曝光高浓度的去污剂和LiClO 4需要完全去除的47 kDa的叶绿素结合蛋白从D1-D2-cytochromeb-559复合物。这两个物种的光谱表征表明，47 kDa的蛋白质结合叶绿素，而D1-D2-cytochromeb-559复合物显示出丰富的Pheoa和血红素的叶绿素的基础上。在液氦温度下，在D1-D2-cytochromeb-559复合物中可以观察到自旋极化EPR三重态，但在纯化的47 kDa物质中没有观察到这种三重态。P-680 +三重态的零场分裂参数表明，三重态自旋是本地化到一个叶绿素分子。共振拉曼光谱表明：（i）β-胡萝卜素以全反式构象与反应中心结合;（ii）所有叶绿素分子均为五配位;（iii）其中一种二氢卟酚色素的C-9酮基以氢键结合。我们的结果支持了D1-D2复合物结合参与初级电荷分离的P-680 +和Pheoasspecies的假设。
The 47 kDa polypeptide and a protein complex consisting of the Dl (32 kDa),D2 (34 kDa) and cytochromeb-559 (9 kDa) species were isolated from a Tris-washed Photosystem II core complex solubilized with dodecylmaltoside in the presence of LiClO4. Although the 43 kDa chlorophyll-binding protein is readily dissociated from the Photosystem II complex under our conditions, two cycles of exposure to high concentrations of detergent and LiClO4were required for complete removal of the 47 kDa chlorophyll-binding protein from the D1–D2-cytochromeb-559 complex. Spectroscopic characterization of these two species revealed that the 47 kDa protein binds chlorophylla, whereas the D1–D2-cytochromeb-559 complex shows an enrichment in Pheoaand heme on a chlorophyll basis. A spin-polarized EPR triplet can be observed at liquid helium temperatures in the Dl–D2-cytochromeb-559 complex, but no such triplet is observed in the purified 47 kDa species. The zero-field splitting parameters of the P-680 + triplet indicate that the triplet spin is localized onto one chlorophyll molecule. Resonance Raman spectroscopy showed that: (i) β-carotene is bound to the reaction center in its all-transconformation; (ii) all chlorophyllamolecules are five-coordinate; and (iii) the C-9 keto group of one of the chlorin pigments is hydrogen-bonded. Our results support the proposal that the D1–D2 complex bindsthe P-680 + and Pheoaspecies that are involved in the primary charge separation.
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