NAD-independent L-lactate dehydrogenase is required for L-lactate utilization in Pseudomonas stutzeri SDM.
NAD-independent L-lactate dehydrogenase is required for L-lactate utilization in Pseudomonas stutzeri SDM.
复制标题
施氏假单胞菌 SDM 中 L-乳酸的利用需要不依赖 NAD 的 L-乳酸脱氢酶
DOI：
10.1371/journal.pone.0036519
复制
发表时间：
2012
期刊：
影响因子：
3.7
通讯作者：
Xu P
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Gao C;Jiang T;Dou P;Ma C;Li L;Kong J;Xu P
背景各种假单胞菌菌株可以使用l-乳酸作为其生长的唯一碳源。然而，在假单胞菌中利用l-乳酸的酶从未被鉴定和进一步研究。方法学/主要发现从施氏假单胞菌SDM的膜部分中纯化NAD非依赖性L-乳酸脱氢酶（L-iLDH）。该酶通过使用FMN作为辅因子催化l-乳酸氧化为丙酮酸。在克隆其编码基因（lldD）后，成功地从重组大肠杆菌菌株中表达、纯化了l-iLDH，并对其进行了表征。利用基因敲除技术构建了斯氏疟原虫SDM的lldD突变体。该突变体不能在l-乳酸盐上生长，但保留了在丙酮酸盐上生长的能力。结论/意义提出l-iLDH通过催化l-乳酸转化为丙酮酸在假单胞菌l-乳酸利用中起着不可或缺的作用。
Background Various Pseudomonas strains can use l-lactate as their sole carbon source for growth. However, the l-lactate-utilizing enzymes in Pseudomonas have never been identified and further studied. Methodology/Principal Findings An NAD-independent l-lactate dehydrogenase (l-iLDH) was purified from the membrane fraction of Pseudomonas stutzeri SDM. The enzyme catalyzes the oxidation of l-lactate to pyruvate by using FMN as cofactor. After cloning its encoding gene (lldD), l-iLDH was successfully expressed, purified from a recombinant Escherichia coli strain, and characterized. An lldD mutant of P. stutzeri SDM was constructed by gene knockout technology. This mutant was unable to grow on l-lactate, but retained the ability to grow on pyruvate. Conclusions/Significance It is proposed that l-iLDH plays an indispensable function in Pseudomonas l-lactate utilization by catalyzing the conversion of l-lactate into pyruvate.
登录
查看更多内容
影响因子：
3.9
作者：
Chapman, SK;Reid, GA;Daff, S
通讯作者：
Daff, S
影响因子：
2.7
作者：
Hao, Jianrong;Ma, Cuiqing;Xu, Ping
通讯作者：
Xu, Ping
影响因子：
2.9
作者：
MARKWELL, MAK;HAAS, SM;TOLBERT, NE
通讯作者：
TOLBERT, NE
影响因子：
3.5
作者：
DELORENZO, V;ELTIS, L;TIMMIS, KN
通讯作者：
TIMMIS, KN
影响因子：
3.2
作者：
DONG, JM;TAYLOR, JS;LIN, ECC
通讯作者：
LIN, ECC