Phorbol esters increase adenylate cyclase activity and stability in pituitary membranes.

Phorbol esters increase adenylate cyclase activity and stability in pituitary membranes.
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佛波酯可增加腺苷酸环化酶的活性和垂体膜的稳定性。

DOI:
10.1016/0006-291x(88)90553-0
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发表时间:
1988
影响因子:
3.1
通讯作者:
Michael J. Cronin
Michael J. Cronin
中科院分区:
生物学4区
文献类型:
--
作者:
Stephen T. Summers;Jeffrey M. Walker;Julianne J. Sando;Michael J. Cronin

文献摘要

参考文献

被引文献

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在这份报告中,我们证明,钙和佛波醇酯增强cAMP的生产在GH4C1细胞匀浆。其机制是在测定过程中腺苷酸环化酶活性衰减速率降低。纯化的蛋白激酶C可以重建钙和佛波酯依赖的腺苷酸环化酶。佛波酯激活的蛋白激酶C既增加cAMP合成的初始速率,又减少膜制剂中腺苷酸环化酶活性的时间依赖性衰减。cAMP产生的速率与从模型导出的方程拟合,该模型假设腺苷酸环化酶最初以高活性状态存在,其以指数方式衰减到低活性状态。我们认为蛋白激酶C既能阻止高活性状态的衰减,又能将低活性状态转化为活性状态。
In this report, we demonstrate that calcium and phorbol esters enhance cAMP production in GH4C1cell homogenates. The mechanism for this is a reduction in the rate of decay of adenylate cyclase activity over the course of the assay. Purified protein kinase C can reconstitute calcium-and phorbol ester-dependent adenylate cyclase. Phorbol ester-activated protein kinase C increases both the initial rate of cAMP synthesis and reduces the time-dependent decay of adenylate cyclase activity in membrane preparations. The rate of cAMP production is fit to an equation derived from a model which assumes that adenylate cyclase initially exists in a high activity state which decays exponentially into a low activity state. We suggest that protein kinase C can both prevent the decay of the high activity state and convert the low activity state into the activity state.
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