Visualizing Biological Copper Storage: The Importance of Thiolate-Coordinated Tetranuclear Clusters.
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DOI：
10.1002/anie.201703107
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发表时间：
2017-07-17
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Dennison C
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Baslé A;Platsaki S;Dennison C
细菌具有能够结合大量铜并防止毒性的细胞溶质蛋白（Csp 3）。Csp 3加上不断增加的CuI的晶体结构提供了关于储存蛋白如何装载金属离子的原子水平信息。更多的网站被占用比CuI当量添加，与12个中心网站占主导地位的结合。这些可以形成[Cu 4（S-Cys）4]中间体，导致[Cu 4（S-Cys）5]−、[Cu 4（S-Cys）6]2−和[Cu 4（S-Cys）5（O-Asn）]−簇。在束的开口处的五个CuI站点的建设滞后于主核心，并且在束的相对端的两个最不容易到达的站点最后被占用。容易的CuI簇的形成，让人想起与有机硫醇配体的无机配合物，在生物学中基本上是避免的，但被用于蛋白质，在原核生物和真核生物的细胞质中储存铜，这种反应性也是毒性的关键。
Bacteria possess cytosolic proteins (Csp3s) capable of binding large quantities of copper and preventing toxicity. Crystal structures of a Csp3 plus increasing amounts of CuI provide atomic‐level information about how a storage protein loads with metal ions. Many more sites are occupied than CuI equiv added, with binding by twelve central sites dominating. These can form [Cu4(S‐Cys)4] intermediates leading to [Cu4(S‐Cys)5]−, [Cu4(S‐Cys)6]2−, and [Cu4(S‐Cys)5(O‐Asn)]− clusters. Construction of the five CuI sites at the opening of the bundle lags behind the main core, and the two least accessible sites at the opposite end of the bundle are occupied last. Facile CuI cluster formation, reminiscent of that for inorganic complexes with organothiolate ligands, is largely avoided in biology but is used by proteins that store copper in the cytosol of prokaryotes and eukaryotes, where this reactivity is also key to toxicity.
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