The RBS1 domain of Gemin5 is intrinsically unstructured and interacts with RNA through conserved Arg and aromatic residues.
The RBS1 domain of Gemin5 is intrinsically unstructured and interacts with RNA through conserved Arg and aromatic residues.
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DOI：
10.1080/15476286.2021.1962666
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发表时间：
2021-10-15
期刊：
影响因子：
4.1
通讯作者：
Martínez-Salas E
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Embarc-Buh A;Francisco-Velilla R;Camero S;Pérez-Cañadillas JM;Martínez-Salas E
Gemin 5是一种多方面的RNA结合蛋白，包括不同的结构域，包括WD 40和TPR样，其X射线结构是已知的。此外，该蛋白质含有朝向C-末端的非典型RNA结合结构域（RBS 1）。为了了解RBS 1结构域的RNA结合特征，我们通过与RNA结合活性相关的溶液NMR表征了其结构特征。在这里，我们表明，一个简短的版本的RBS 1结构域，保留了与RNA相互作用的能力，主要是展开，即使在RNA的存在。此外，详尽的突变分析表明存在富含R、S、W和H残基的进化上保守的基序，这是通过π-π相互作用促进RNA结合所必需的。野生型和突变体蛋白质的NMR和RNA结合的综合结果突出了芳香族和精氨酸残基对RBS 1识别RNA的重要性，揭示了Gemin 5该区域的净电荷和π-氨基酸密度是RNA识别的关键因素。
Gemin5 is a multifaceted RNA-binding protein that comprises distinct structural domains, including a WD40 and TPR-like for which the X-ray structure is known. In addition, the protein contains a non-canonical RNA-binding domain (RBS1) towards the C-terminus. To understand the RNA binding features of the RBS1 domain, we have characterized its structural characteristics by solution NMR linked to RNA-binding activity. Here we show that a short version of the RBS1 domain that retains the ability to interact with RNA is predominantly unfolded even in the presence of RNA. Furthermore, an exhaustive mutational analysis indicates the presence of an evolutionarily conserved motif enriched in R, S, W, and H residues, necessary to promote RNA-binding via π-π interactions. The combined results of NMR and RNA-binding on wild-type and mutant proteins highlight the importance of aromatic and arginine residues for RNA recognition by RBS1, revealing that the net charge and the π-amino acid density of this region of Gemin5 are key factors for RNA recognition.
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DOI：
10.1186/s12964-016-0132-3
发表时间：
2016-04-06
期刊：
Cell communication and signaling : CCS
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--
作者：
Järvelin AI;Noerenberg M;Davis I;Castello A
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