Identification of a Campylobacter jejuni-secreted protein required for maximal invasion of host cells.
Identification of a Campylobacter jejuni-secreted protein required for maximal invasion of host cells.
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DOI：
10.1111/j.1365-2958.2009.06797.x
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发表时间：
2009-08
影响因子：
3.6
通讯作者：
Konkel ME
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Christensen JE;Pacheco SA;Konkel ME
食源性病原体空肠弯曲菌依赖于功能性鞭毛的运动和毒力蛋白的输出，从而促进最大程度的宿主细胞入侵。通过鞭毛 III 型分泌系统输出的鞭毛蛋白和非鞭毛蛋白在氨基末端都含有一个序列，指导它们从细菌细胞中输出。因此，我们开发了一种遗传筛选来鉴定编码 III 型分泌氨基末端序列的空肠弯曲菌基因，该序列利用小肠结肠炎耶尔森氏菌的鞭毛 III 型分泌系统和磷脂酶报告基因 (yplA)。我们筛选了 321 个空肠弯曲菌基因文库，并鉴定了具有推定的 III 型分泌氨基末端序列的蛋白质。筛选鉴定出的一个基因是 Cj1242。我们在 Cj1242 中产生了突变，并进行了生长速率、运动性、分泌以及 INT 407 细胞粘附和内化测定。与野生型菌株相比，空肠弯曲菌Cj1242突变体的生长速率或运动性没有改变，但表现出分泌谱的改变和宿主细胞内化的减少。根据空肠弯曲菌 Cj1242 突变体的表型，我们将蛋白质命名为弯曲杆菌入侵抗原 C (CiaC)。总的来说，我们的研究结果表明 CiaC 是一个潜在的重要毒力因子。
The food-borne pathogen Campylobacter jejuni is dependent on a functional flagellum for motility and the export of virulence proteins that promote maximal host cell invasion. Both the flagellar and non-flagellar proteins exported via the flagellar type III secretion system contain a sequence within the amino-terminus that directs their export from the bacterial cell. Accordingly, we developed a genetic screen to identify C. jejuni genes that encode a type III secretion amino-terminal sequence that utilizes the flagellar type III secretion system of Yersinia enterocolitica and a phospholipase reporter (yplA). We screened a library of 321 C. jejuni genes and identified proteins with putative type III secretion amino-terminal sequences. One gene identified by the screen was Cj1242. We generated a mutation in Cj1242, and performed growth rate, motility, secretion and INT 407 cell adherence and internalization assays. The C. jejuni Cj1242 mutant was not altered in growth rate or motility when compared with the wild-type strain, but displayed an altered secretion profile and a reduction in host cell internalization. Based on the phenotype of the C. jejuni Cj1242 mutant, we designated the protein Campylobacter invasion antigen C (CiaC). Collectively, our findings indicate that CiaC is a potentially important virulence factor.
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