Structural analysis of the polo-box domain of human Polo-like kinase 2.
Structural analysis of the polo-box domain of human Polo-like kinase 2.
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作者：
Kim JH;Ku B;Lee KS;Kim SJ
polo样激酶（Plks）是细胞周期进程的关键调节因子，其成员共享一个激酶结构域和一个作为蛋白质结合模块的polo-box结构域（PBD）。虽然Plk1是抗肿瘤治疗的一个有希望的靶点，但Plk2被认为是一种肿瘤抑制因子，尽管这两种plk通常通过它们的PBD识别S-pS/T-P基序。本文报道了Plk2的PBD在2.7 Å下的晶体结构。尽管与Plk1的整体结构相似，反映了它们的高度序列同源性，但晶体结构也有其自身的特点，包括连接两个子结构域的高度有序环路，以及与Plk1的PBD不同的n端区域没有310螺旋。基于三维结构，我们进一步可以模拟其与两种磷酸肽的相互作用，其中一种肽先前被筛选为Plk2 PBD的最佳肽。
Polo-like kinases (Plks) are the key regulators of cell cycle progression, the members of which share a kinase domain and a polo-box domain (PBD) that serves as a protein-binding module. While Plk1 is a promising target for antitumor therapy, Plk2 is regarded as a tumor suppressor even though the two Plks commonly recognize the S-pS/T-P motif through their PBD. Herein, we report the crystal structure of the PBD of Plk2 at 2.7 Å. Despite the overall structural similarity with that of Plk1 reflecting their high sequence homology, the crystal structure also contains its own features including the highly ordered loop connecting two subdomains and the absence of 310-helices in the N-terminal region unlike the PBD of Plk1. Based on the three-dimensional structure, we furthermore could model its interaction with two types of phosphopeptides, one of which was previously screened as the optimal peptide for the PBD of Plk2.
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影响因子：
2.9
作者：
Reindl, Wolfgang;Graeber, Martin;Berg, Thorsten
通讯作者：
Berg, Thorsten
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
5.3
作者：
SIMMONS, DL;NEEL, BG;ERIKSON, RL
通讯作者：
ERIKSON, RL
影响因子：
16.6
作者：
Sledz, Pawel;Stubbs, Christopher J.;Lang, Steffen;Yang, Yong-Qing;McKenzie, Grahame J.;Venkitaraman, Ashok R.;Hyvoenen, Marko;Abell, Chris
通讯作者：
Abell, Chris
靶向polo样激酶1的polo盒结构域的环状肽抑制剂的开发。
影响因子：
3.5
作者：
Murugan RN;Park JE;Lim D;Ahn M;Cheong C;Kwon T;Nam KY;Choi SH;Kim BY;Yoon DY;Yaffe MB;Yu DY;Lee KS;Bang JK
通讯作者：
Bang JK