Functional modification of a 21-kilodalton G protein when ADP-ribosylated by exoenzyme C3 of Clostridium botulinum.
Functional modification of a 21-kilodalton G protein when ADP-ribosylated by exoenzyme C3 of Clostridium botulinum.
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当肉毒杆菌外切酶 C3 ADP 核糖基化时，21 千道尔顿 G 蛋白的功能修饰。
DOI：
10.1128/mcb.8.1.418-426.1988
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发表时间：
1988
影响因子：
5.3
通讯作者：
Popoff,MR
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Rubin,EJ;Gill,DM;Boquet,P;Popoff,MR
肉毒梭菌C型和D型的外切酶C3特异性地ADP-核糖基化21千道尔顿的细胞蛋白，p21.bot。鸟苷酸保护底物不变性，这意味着p21.bot是G蛋白。当引入细胞内部时，纯化的外切酶C3 ADP-核糖基化细胞内并改变其功能。p21.bot NIH 3 T3、PC 12和其他细胞迅速发生了暂时的形态学改变，在某些方面与显微注射clonedras蛋白后观察到的相似。当注射到异种卵母细胞中时，C3诱导了胚泡的迁移，并增强了孕酮对胚泡破裂的霍乱毒素敏感性增强，这也是由ras蛋白引起的。然而，p21.bot在免疫学上与p21 ras不同。
Exoenzyme C3 fromClostridium botulinumtypes C and D specifically ADP-ribosylated a 21-kilodalton cellular protein, p21.bot. Guanyl nucleotides protected the substrate against denaturation, which implies that p21.bot is a G protein. When introduced into the interior of cells, purified exoenzyme C3 ADP-ribosylated intracellular p21.bot and changed its function. NIH 3T3, PC12, and other cells rapidly underwent temporary morphological alterations that were in certain respects similar to those seen after microinjection of clonedrasproteins. When injected intoXenopusoocytes, C3 induced migration of germinal vesicles and potentiated the cholera toxin-sensitive augmentation of germinal vesicle breakdown by progesterone, also as caused byrasproteins. Nevertheless, p21.bot was immunologically distinct from p21ras.
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