Modification of ferritin during iron loading.
Modification of ferritin during iron loading.
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铁负荷过程中铁蛋白的修饰。
DOI：
10.1016/s0891-5849(01)00676-1
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发表时间：
2001
影响因子：
7.4
通讯作者：
Aust,SD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Welch,KD;VanEden,ME;Aust,SD
重组人铁蛋白通过其自身的铁氧合酶活性负载铁，不会通过蔗糖密度梯度作为铁含量的函数而沉淀。对重组铁蛋白的天然PAGE分析表明，随着沉降量的增加，铁蛋白的迁移模式发生改变，说明铁蛋白的总电荷发生了变化。此外，在非还原条件下对铁蛋白进行了SDS-PAGE分析，表明铁蛋白形成了较大的聚集体，这表明二硫键参与了聚集体的形成。用电子自旋共振波谱检测到铁负载重组铁蛋白过程中产生的羟基自由基是通过自身的铁氧合酶活性产生的。然而，在铜蓝蛋白存在的情况下，负载铁的重组人铁蛋白通过类似于天然铁蛋白的蔗糖密度梯度沉淀。这种铁蛋白在沉淀物中显示为铁含量的函数。将铜蓝蛋白加入到铁负荷试验中，消除了利用铁蛋白的铁氧合酶活性在负荷过程中观察到的DMPO-OH加合物的检测。DMPO-OH加合物的消除是由于铜蓝蛋白在亚铁氧化过程中将氧完全还原为水的能力所致。讨论了这些数据对目前铁蛋白铁摄取模型的影响。
Recombinant human ferritin loaded with iron via its own ferroxidase activity did not sediment through a sucrose-density gradient as a function of iron content. Analysis of the recombinant ferritin by native PAGE demonstrated an increase in altered migration pattern of the ferritins with increasing sedimentation, indicating an alteration of the overall charge of ferritin. Additionally, analysis of the ferritin by SDS-PAGE under nonreducing conditions demonstrated that the ferritin had formed large aggregates, which suggests disulfide bonds are involved in the aggregation. The hydroxyl radical was detected by electron spin resonance spectroscopy during iron loading into recombinant ferritin by its own ferroxidase activity. However, recombinant human ferritin loaded with iron in the presence of ceruloplasmin sedimented through a sucrose-density gradient similar to native ferritin. This ferritin was shown to sediment as a function of iron content. The addition of ceruloplasmin to the iron loading assay eliminated the detection of the DMPO-OH adduct observed during loading using the ferroxidase activity of ferritin. The elimination of the DMPO-OH adduct was determined to be due to the ability of ceruloplasmin to completely reduce oxygen to water during the oxidation of the ferrous iron. The implications of these data for the present models for iron uptake into ferritin are discussed.
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SCHVANEVELDT, RW
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