Protein adaptation to high hydrostatic pressure: Computational analysis of the structural proteome
Protein adaptation to high hydrostatic pressure: Computational analysis of the structural proteome
复制标题
蛋白质对高静水压的适应：结构蛋白质组的计算分析
DOI：
10.1002/prot.25839
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发表时间：
2019
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Makhatadze, George I.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Avagyan, Samvel;Vasilchuk, Daniel;Makhatadze, George I.
静水压力在嗜压生物的生物适应中起着至关重要的作用，嗜压生物是生活在高静水压力下的生物。然而，嗜压生物能够使其蛋白质适应高静水压力的机制还不清楚。一个提出的假设是，来自嗜压生物的蛋白质的去折叠体积变化（ΔVTot）与非嗜压生物的蛋白质不同。由于Δ VTot定义了稳定性的压力依赖性，我们对来自嗜压和非嗜压生物的蛋白质的这一性质进行了全面的计算分析。此外，我们通过实验测量了属于嗜压和非嗜压生物的ΔVTotof酰基磷酸酶和硫氧还蛋白。基于该分析，我们得出结论，嗜压和非嗜压生物体的蛋白质的ΔVTotfor没有差异。最后，我们提出的假设，增加浓度的渗透剂可以提供一个系统的压力稳定性增加的蛋白质从piezophilic生物，并提供实验热力学证据支持这一假设。
Hydrostatic pressure has a vital role in the biological adaptation of the piezophiles, organisms that live under high hydrostatic pressure. However, the mechanisms by which piezophiles are able to adapt their proteins to high hydrostatic pressure is not well understood. One proposed hypothesis is that the volume changes of unfolding (ΔVTot) for proteins from piezophiles is distinct from those of nonpiezophilic organisms. Since ΔVTotdefines pressure dependence of stability, we performed a comprehensive computational analysis of this property for proteins from piezophilic and nonpiezophilic organisms. In addition, we experimentally measured the ΔVTotof acylphosphatases and thioredoxins belonging to piezophilic and nonpiezophilic organisms. Based on this analysis we concluded that there is no difference in ΔVTotfor proteins from piezophilic and nonpiezophilic organisms. Finally, we put forward the hypothesis that increased concentrations of osmolytes can provide a systemic increase in pressure stability of proteins from piezophilic organisms and provide experimental thermodynamic evidence in support of this hypothesis.
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影响因子：
3
作者：
Chen CR;Makhatadze GI
通讯作者：
Makhatadze GI
DOI：
10.1073/pnas.95.12.6578
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1998-06-09
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通讯作者：
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