The Expression and Function of Cathepsin E in Dendritic Cells1
The Expression and Function of Cathepsin E in Dendritic Cells1
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组织蛋白酶E在树突状细胞中的表达和功能1
作者：
B. Chain;P. Free;P. Medd;Claire Swetman;A. Tabor;N. Terrazzini
组织蛋白酶E是一种天冬氨酸蛋白酶，参与II类MHC途径内的Ag加工。在这项研究中，我们的文件存在组织蛋白酶E的信息和蛋白质在人类骨髓树突状细胞，卓越的APC的免疫系统。组织蛋白酶E存在于核周区室中，其可能形成内质网的一部分，并且还存在于细胞膜正下方的外周区室中，在胞吞作用的2分钟内具有与德克萨斯红-葡聚糖类似的分布。为了研究组织蛋白酶E在加工过程中的作用，将天冬氨酸蛋白酶抑制剂胃酶抑素通过可裂解的二硫键连接到甘露糖基化的牛血清白蛋白（BSA）上，合成了一种可溶性的靶向抑制剂。这种抑制剂被证明可以阻断组织蛋白酶D/E在无细胞试验和树突状细胞内的活性。该抑制剂阻断了野生型小鼠和组织蛋白酶D缺陷小鼠的树突状细胞向同源T细胞递呈完整OVA的能力，但不能递呈OVA衍生肽。因此，数据支持的假设，组织蛋白酶E具有重要的非冗余的作用，在树突状细胞内的第二类MHC抗原加工途径。
Cathepsin E is an aspartic proteinase that has been implicated in Ag processing within the class II MHC pathway. In this study, we document the presence of cathepsin E message and protein in human myeloid dendritic cells, the preeminent APCs of the immune system. Cathepsin E is found in a perinuclear compartment, which is likely to form part of the endoplasmic reticulum, and also a peripheral compartment just beneath the cell membrane, with a similar distribution to that of Texas Red-dextran within 2 min of endocytosis. To investigate the function of cathepsin E in processing, a new soluble targeted inhibitor was synthesized by linking the microbial aspartic proteinase inhibitor pepstatin to mannosylated BSA via a cleavable disulfide linker. This inhibitor was shown to block cathepsin D/E activity in cell-free assays and within dendritic cells. The inhibitor blocked the ability of dendritic cells from wild-type as well as cathepsin D-deficient mice to present intact OVA, but not an OVA-derived peptide, to cognate T cells. The data therefore support the hypothesis that cathepsin E has an important nonredundant role in the class II MHC Ag processing pathway within dendritic cells.
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DOI：
--
发表时间：
1994
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