Complete architecture of the archaeal RNA polymerase open complex from single-molecule FRET and NPS.
Complete architecture of the archaeal RNA polymerase open complex from single-molecule FRET and NPS.
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DOI：
10.1038/ncomms7161
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发表时间：
2015-01-30
影响因子：
16.6
通讯作者：
Michaelis J
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Nagy J;Grohmann D;Cheung AC;Schulz S;Smollett K;Werner F;Michaelis J
RNAPII样转录起始复合物的分子结构已被研究多年，但由于其构象灵活性和大小，其结构仍然不透明。我们确定了由启动子DNA、TATA盒结合蛋白（TBP）、转录因子TFB和TFE以及来自M. jannaschii。通过结合单分子Förster共振能量转移（smFRET）和基于贝叶斯参数估计的纳米定位系统（Nano-Positioning System）分析，我们对整个古细菌OC进行了建模，阐明了ntDNA链的路径和转录因子与RNAP的相互作用位点。与真核OC的模型相比，TATA DNA区域与TBP和TFB的位置更靠近RNAP的表面，可能提供了DNA解链可以在最小因子构型中发生的机制，而没有专用的转位酶/解旋酶编码因子TFIIH。
The molecular architecture of RNAPII-like transcription initiation complexes has been studied for years but its structure has remained opaque due to its conformational flexibility and size. We determined the three-dimensional architecture of the complete open complex (OC) composed of the promoter DNA, TATA box-binding protein (TBP), transcription factors TFB and TFE, and the 12-subunit RNA polymerase (RNAP) from M. jannaschii. By combining single-molecule Förster resonance energy transfer (smFRET) and the Bayesian parameter estimation based Nano-Positioning System (NPS) analysis, we modelled the entire archaeal OC, which elucidates the path of the ntDNA strand and interaction sites of the transcription factors with the RNAP. Compared to models of the eukaryotic OC, the position of the TATA DNA region with TBP and TFB is positioned closer to the surface of the RNAP, likely providing the mechanism by which DNA melting can occur in a minimal factor configuration, without the dedicated translocase/helicase encoding factor TFIIH.
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