Structural basis for the unfolding of anthrax lethal factor by protective antigen oligomers.
Structural basis for the unfolding of anthrax lethal factor by protective antigen oligomers.
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DOI：
10.1038/nsmb.1923
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发表时间：
2010-11
影响因子：
16.8
通讯作者：
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
炭疽致死毒素蛋白转运体由保护性抗原（PA）、跨膜转位酶和细胞毒性酶致死因子（LF）组成。在组装成全毒复合物后，PA形成一个寡聚通道，展开LF并将其转运到宿主细胞中。我们报告了致命毒素复合物核心的晶体结构到3.1-Å分辨率；该结构包含一个与四个LF PA结合域（LFN）结合的PA八聚体。每个LFN的第一个α螺旋和β链展开并停靠在PA八聚体表面的一个深的两性间隙中，我们称之为α钳。α钳具有非特异性多肽结合活性，在功能上与高效全毒素组装、PA八聚体形成和LF展开和易位有关。这种结构提供了对易位偶联蛋白展开机制的见解。
The protein transporter, anthrax lethal toxin, is comprised of protective antigen (PA), a transmembrane translocase, and lethal factor (LF), a cytotoxic enzyme. Following assembly into holotoxin complexes, PA forms an oligomeric channel that unfolds LF and translocates it into the host cell. We report the crystal structure of the core of a lethal toxin complex to 3.1-Å resolution; the structure contains a PA octamer bound to four LF PA-binding domains (LFN). The first α helix and β strand of each LFN unfold and dock into a deep amphipathic cleft on the surface of the PA octamer, which we call the α clamp. The α clamp possesses nonspecific polypeptide binding activity and is functionally relevant to efficient holotoxin assembly, PA octamer formation, and LF unfolding and translocation. This structure provides insight on the mechanism of translocation-coupled protein unfolding.
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影响因子：
4.8
作者：
Lacy, DB;Mourez, M;Collier, RJ
通讯作者：
Collier, RJ
影响因子：
16.8
作者：
通讯作者：
--
DOI：
10.1107/s0907444904019158
发表时间：
2004-12-01
影响因子：
2.2
作者：
Emsley, P;Cowtan, K
通讯作者：
Cowtan, K
影响因子：
14.9
作者：
Davis IW;Leaver-Fay A;Chen VB;Block JN;Kapral GJ;Wang X;Murray LW;Arendall WB 3rd;Snoeyink J;Richardson JS;Richardson DC
通讯作者：
Richardson DC
影响因子：
2.9
作者：
Christensen, KA;Krantz, BA;Collier, RJ
通讯作者：
Collier, RJ