Enhanced fluorescence of proteins and label-free bioassays using aluminum nanostructures.
Enhanced fluorescence of proteins and label-free bioassays using aluminum nanostructures.
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DOI：
10.1021/ac900263k
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发表时间：
2009-08-01
影响因子：
7.4
通讯作者：
Lakowicz, Joseph R.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Ray, Krishanu;Szmacinski, Henryk;Lakowicz, Joseph R.
我们报告了铝纳米结构表面附近的几种蛋白质的增强的固有荧光。蛋白质的固有荧光主要由色氨酸残基决定。测量了在石英或铝纳米结构薄膜表面组装的具有不同数量色氨酸残基的几种蛋白质的强度和寿命。与石英基底相比，铝纳米结构薄膜表面固定的蛋白质分子导致荧光强度显着增强（高达 14 倍），寿命缩短（高达 6 倍）。这些大的光谱变化允许设计无标记生物测定，其中可以在大量样品溶液存在的情况下观察蛋白质之间的结合相互作用的检测。在样品溶液中存在 100 µg/mL 牛血清白蛋白的情况下，通过测量色氨酸强度和寿命变化来证明链霉亲和素与生物素化铝表面的结合。
We report the enhanced intrinsic fluorescence from several proteins in proximity to aluminum nanostructured surfaces. Intrinsic fluorescence in proteins is dominated by the tryptophan residues. Intensities and lifetimes of several proteins with different numbers of tryptophan residues assembled on the surfaces of quartz or aluminum nanostructured films were measured. Immobilized protein molecules on the surface of an aluminum nanostructured film resulted in a significant fluorescence intensity enhancement (up to 14-fold) and lifetime decrease (up to 6-fold) compared to the quartz substrates. These large spectroscopic changes allow design of label-free bioassays where detection of binding interactions between proteins can be observed in the presence of a bulk sample solution. Binding of streptavidin to the biotinylated aluminum surface was demonstrated in the presence of 100 µg/mL bovine serum albumin in the sample solution by measurements of tryptophan intensity and lifetime changes.
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