Role of the flavan-3-ol and galloyl moieties in the interaction of (-)-epigallocatechin gallate with serum albumin.
Role of the flavan-3-ol and galloyl moieties in the interaction of (-)-epigallocatechin gallate with serum albumin.
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DOI：
10.1021/jf500246m
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发表时间：
2014-04-30
影响因子：
6.1
通讯作者：
Hagerman AE
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Li M;Hagerman AE
主要的绿茶多酚，(−)-表没食子儿茶素-3-O-没食子酸酯 (EGCg)，可以提供针对从心血管疾病到癌症等多种疾病的化学保护作用。与血浆蛋白的结合可在 EGCg 转运至目标组织的过程中保持稳定。本研究探讨了 EGCg 与牛血清白蛋白结合的细节。荧光寿命和强度数据均表明子结构域 IIA 和 IIIA 之间的疏水口袋是 EGCg 的结合位点。使用荧光和圆二色性来确定 EGCg 的 flavan-3-ol 和没食子酰基部分在结合中的作用，并证明蛋白质中依赖于结合的构象变化。竞争性结合实验证实了结合的位置，分子模型确定了在相互作用中起关键作用的蛋白质残基。这种 EGCg-BSA 相互作用模型提高了人们对这种绿茶衍生的生物活性多酚可能的生理命运的理解。
The principal green tea polyphenol, (−)-epigallocatechin-3-O-gallate (EGCg), may provide chemoprotection against conditions ranging from cardiovascular disease to cancer. Binding to plasma proteins stabilizes EGCg during its transport to targeted tissues. This study explored the details EGCg binding to bovine serum albumin. Both fluorescence lifetime and intensity data showed that the hydrophobic pocket between subdomains IIA and IIIA is the binding site for EGCg. Fluorescence and circular dichroism were used to establish the roles of the flavan-3-ol and galloyl moieties of the EGCg in binding and to demonstrate a binding-dependent conformational change in the protein. Competitive binding experiments confirmed the location of binding, and molecular modeling identified protein residues that play key roles in the interaction. This model of EGCg–BSA interactions improves the understanding of the likely physiological fate of this green tea-derived bioactive polyphenol.
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