Escape from bacterial iron piracy through rapid evolution of transferrin.
Escape from bacterial iron piracy through rapid evolution of transferrin.
复制标题
DOI：
10.1126/science.1259329
复制
发表时间：
2014-12-12
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Elde NC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Barber MF;Elde NC
铁螯合提供了一种称为营养免疫的先天防御，导致病原体从宿主体内清除铁。尽管这场铁之战的分子基础已经确立，但它作为宿主-病原体界面进化力量的潜力尚不清楚。我们发现，铁转运蛋白转铁蛋白与细菌转铁蛋白表面受体 TbpA 存在着古老且持续的进化冲突。转铁蛋白在快速进化位点的单一取代可逆转 TbpA 结合，从而提供了一种机制来对抗类人猿中的细菌铁盗版行为。此外，人类的 C2 转铁蛋白多态性避开了流感嗜血杆菌的 TbpA 变异，揭示了长期遗传变异的功能基础。这些发现确定了营养免疫在灵长类动物和细菌病原体之间持续进化冲突中的核心作用。
Iron sequestration provides an innate defense termed nutritional immunity, leading pathogens to scavenge iron from hosts. Although the molecular basis of this battle for iron is established, its potential as a force for evolution at host-pathogen interfaces is unknown. We show that the iron transport protein transferrin is engaged in ancient and ongoing evolutionary conflicts with TbpA, a transferrin surface receptor from bacteria. Single substitutions in transferrin at rapidly evolving sites reverse TbpA binding, providing a mechanism to counteract bacterial iron piracy among great apes. Furthermore, the C2 transferrin polymorphism in humans evades TbpA variants from Haemophilus influenzae, revealing a functional basis for standing genetic variation. These findings identify a central role for nutritional immunity in the persistent evolutionary conflicts between primates and bacterial pathogens.
登录
查看更多内容
影响因子：
3.6
作者：
SCHRYVERS, AB;MORRIS, LJ
通讯作者：
MORRIS, LJ
影响因子：
16.8
作者：
Calmettes, Charles;Alcantara, Joenel;Yu, Rong-Hua;Schryvers, Anthony B.;Moraes, Trevor F.
通讯作者：
Moraes, Trevor F.
影响因子：
6.7
作者：
Kaelber JT;Demogines A;Harbison CE;Allison AB;Goodman LB;Ortega AN;Sawyer SL;Parrish CR
通讯作者：
Parrish CR
影响因子：
64.8
作者：
Elde NC;Child SJ;Geballe AP;Malik HS
通讯作者：
Malik HS
DOI：
10.1038/nrmicro2836
发表时间：
2012-07-16
期刊：
Nature reviews. Microbiology
影响因子：
--
作者：
通讯作者：
--