Histone modifying enzymes: structures, mechanisms, and specificities.
Histone modifying enzymes: structures, mechanisms, and specificities.
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DOI：
10.1016/j.bbagrm.2008.07.009
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发表时间：
2009-01
影响因子：
4.7
通讯作者：
Trievel, Raymond C.
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Marmorstein, Ronen;Trievel, Raymond C.
组蛋白修饰酶催化组蛋白和非组蛋白中一系列共价修饰的添加或移除。在染色质的背景下，这些修饰调节基因表达和其他基因组功能，并与建立和维持有助于定义细胞身份和命运的可遗传表观遗传密码有关。组蛋白修饰酶的生化和结构特征对它们各自的催化机制、底物特异性和调控有重要的见解。在这篇综述中，我们综述了对这些酶的理解的最新进展，重点介绍了组蛋白乙酰转移酶(HATS)p300(现在称为KAT3B)和Rtt109(KAT11)以及组蛋白赖氨酸去甲基酶(HDMS)LSD1(KDM1)和JMJD2A(KDM4A)的研究，提出了这些研究衍生的压倒一切的主题，并提出了关于它们在介导DNA交易中的调节作用的剩余问题。
Histone modifying enzymes catalyze the addition or removal of an array of covalent modifications in histones and non-histone proteins. Within the context of chromatin, these modifications regulate gene expression as well as other genomic functions and have been implicated in establishing and maintaining a heritable epigenetic code that contributes to defining cell identity and fate. Biochemical and structural characterization of histone modifying enzymes has yielded important insights into their respective catalytic mechanisms, substrate specificities, and regulation. In this review, we summarize recent advances in understanding these enzymes, highlighting studies of the histone acetyltransferases (HATs) p300 (also now known as KAT3B) and Rtt109 (KAT11) and the histone lysine demethylases (HDMs) LSD1 (KDM1) and JMJD2A (KDM4A), present overriding themes that derive from these studies, and pose remaining questions concerning their regulatory roles in mediating DNA transactions.
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DOI：
10.1126/science.1135862
发表时间：
2007-02-02
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Driscoll R;Hudson A;Jackson SP
通讯作者：
Jackson SP
影响因子：
64.5
作者：
Chen, Zhongzhou;Zang, Jianye;Zhang, Gongyi
通讯作者：
Zhang, Gongyi
影响因子：
64.8
作者：
Agger, Karl;Cloos, Paul A. C.;Helin, Kristian
通讯作者：
Helin, Kristian
影响因子：
13.8
作者：
Chinenov, Y
通讯作者：
Chinenov, Y
影响因子：
30.8
作者：
Bennett, CB;Lewis, LK;Resnick, MA
通讯作者：
Resnick, MA