Analysis of the 2.0 A crystal structure of the protein-DNA complex of the human PDEF Ets domain bound to the prostate specific antigen regulatory site.
Analysis of the 2.0 A crystal structure of the protein-DNA complex of the human PDEF Ets domain bound to the prostate specific antigen regulatory site.
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分析与前列腺特异性抗原调节位点结合的人 PDEF Ets 结构域的蛋白质-DNA 复合物的 2.0 A 晶体结构。
DOI：
10.1021/bi047352t
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发表时间：
2005
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Gulick,AndrewM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Wang,Yangzhou;Feng,Lin;Said,Meriem;Balderman,Sophia;Fayazi,Zahra;Liu,Yu;Ghosh,Debashis;Gulick,AndrewM
PDEF是一种前列腺上皮特异性转录因子，是DNA结合蛋白ETS家族中的一员。在这里，我们报告了PDEF ETS结构域的2.0ä晶体结构，它与人前列腺特异性抗原基因的启动子/增强子区中的一个天然的高亲和力DNA结合位点形成了一个复合体。将PDEF GGA DNA复合体与其他−复合体进行比较，揭示了ETS成员共有的关键特征，以及在DNA位的“GGA”核心和侧翼区域的底物规格方面的重要差异。308位的丝氨酸残基和311位的谷氨酰胺的结合解释了先前的观察结果，即PDEF优先与其结合部位的+4位的胸腺嘧啶结合。尽管ETS成员具有共同的基本特征，但在实现序列特异性识别方面，PDEF在DNA的不同位置显示了不同的相互作用模式。总体而言，与DNA碱基和主链磷酸的共同和独特的相互作用导致底物特异性和个体对某些DNA位点的偏好。
PDEF, a prostate epithelial specific transcription factor, is a member of the Ets family of DNA binding proteins. Here we report a 2.0 Å crystal structure of the PDEF Ets domain in complex with a natural, high-affinity DNA binding site in the promoter/enhancer region of the human prostate specific antigen gene. Comparison of the PDEF−DNA complex with other Ets complexes revealed key features that are shared among Ets members, as well as important differences in substrate specification at both the “GGA” core and the flanking regions of the DNA site. The combination of the serine residue at position 308 and the glutamine at position 311 explains the previous observation that the PDEF binds preferentially to a thymine at the +4 position of its binding site. Despite the common essential features that are shared among Ets members, PDEF demonstrates distinct patterns of interactions at different positions of DNA in achieving sequence specific recognition. Collectively, the common and unique interactions with both the DNA bases and the backbone phosphates lead to substrate specificity and individual preference for certain DNA sites.
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