Resonance Raman spectra of manganese myoglobin and its azide complex. Assignment of a new charge-transfer band to azide (pi) to porphyrin (pi) transition.
Resonance Raman spectra of manganese myoglobin and its azide complex. Assignment of a new charge-transfer band to azide (pi) to porphyrin (pi) transition.
复制标题
锰肌红蛋白及其叠氮化物复合物的共振拉曼光谱。
DOI：
10.1021/bi00561a017
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发表时间：
1980
期刊：
影响因子：
2.9
通讯作者：
Tsubaki,M
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yu,NT;Tsubaki,M
Nai-Teng Yu* 和Motonari Tsubaki摘要：在~400-460 nm激发时，在650 [去极化（dp），弯曲]和2039 cm™ 1（dp，反对称拉伸）处的结合叠氮化物振动增强表明锰（III）肌红蛋白-叠氮化物复合物中存在新的电荷转移跃迁。这两个振动模式的归属是基于它们的15 N3同位素位移（22和70 cm™ 1）与计算值（22和69 cm™ 1）的一致性、去极化性质以及它们与电离叠氮化物中相应振动的紧密接近。在本研究中尚未观察到Mn-（III）-N3伸缩，尽管报道了Fe（III）-N3在413 cm-1（极化）下的伸缩[Asher，S.一、维克里湖E、Schuster，T. M.，& Sauer，K.（1977）Biochemistry 16，5849]，MnmMb-叠氮化物在150和300 cm-1之间的RR光谱与在640-nm处激发的FemMb-叠氮化物的RR光谱显著不同。
Nai-Teng Yu* and Motonari Tsubaki abstract: The enhancement of bound azide vibrations at 650 [depolarized (dp), bending] and 2039 cm™ 1 (dp, antisymmetric stretch) upon excitation at~400-460 nm indicates the ex-istence of a new charge-transfer transition in manganese (III) myoglobin-azide complex. The assignments of these two vibrational modes are based on the agreement of their 15N3 isotope shifts (22 and 70 cm™ 1) with the calculated values (22 and 69 cm™ 1), the depolarized nature, and their close proximity to the correspondingvibrations in ionized azide. The Mn-(III)-N3 stretch has not been observed in the present study although the Fe (III)-N3 stretch at 413 cm™ 1 (polarized) was reported [Asher, S. A., Vickery, L. E., Schuster, T. M., & Sauer, K.(1977) Biochemistry 16, 5849], The RR spectra of MnmMb-azide between 150 and 300 cm™ 1 differ dramat-ically from those of FemMb-azide excited in the 640-nm
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