A Nucleus-Encoded Chloroplast Protein YL1 Is Involved in Chloroplast Development and Efficient Biogenesis of Chloroplast ATP Synthase in Rice.
A Nucleus-Encoded Chloroplast Protein YL1 Is Involved in Chloroplast Development and Efficient Biogenesis of Chloroplast ATP Synthase in Rice.
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核编码的叶绿体蛋白 YL1 参与水稻叶绿体发育和叶绿体 ATP 合酶的高效生物合成
DOI：
10.1038/srep32295
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发表时间：
2016-09-02
影响因子：
4.6
通讯作者：
Yu Y
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Chen F;Dong G;Wu L;Wang F;Yang X;Ma X;Wang H;Wu J;Zhang Y;Wang H;Qian Q;Yu Y
叶绿体 ATP 合酶 (cpATPase) 是一种重要的类囊体膜相关光合复合体，参与光合作用的光依赖性反应。在这项研究中，我们分离并表征了水稻 (Oryza sativa) 突变体黄叶 1 (yl1)，该突变体在整个发育阶段都表现出褪绿的叶子。 YL1突变表现出叶绿素含量降低、叶绿体形态异常和光化学效率降低。此外，YL1 缺陷会破坏与叶绿体发育和光合作用相关的基因的表达。分子和遗传分析表明，YL1 是一种核编码蛋白，在其羧基末端具有预测的跨膜结构域，该结构域在高等植物界中是保守的。 YL1 定位于叶绿体，并优先在含有叶绿体的绿色组织中表达。免疫印迹分析表明，YL1 失活导致 cpATPase CF1αβ 亚复合体的两个核心亚基 AtpA (α) 和 AtpB (β) 的积累急剧减少，同时，与野生型相比，在 yl1-1 突变体中观察到 cpATPase 活性严重下降（约 41.7%）。此外，酵母双杂交和双分子荧光互补测定揭示了 YL1 和 cpATPase 的 AtpB 亚基之间的特异性相互作用。综上所述，我们的结果表明，YL1 是一种植物谱系特异性辅助因子，可能通过与 β 亚基相互作用参与 cpATPase 复合物的生物发生。
Chloroplast ATP synthase (cpATPase) is an importance thylakoid membrane-associated photosynthetic complex involved in the light-dependent reactions of photosynthesis. In this study, we isolated and characterized a rice (Oryza sativa) mutant yellow leaf 1 (yl1), which exhibits chlorotic leaves throughout developmental stages. The YL1 mutation showed reduced chlorophyll contents, abnormal chloroplast morphology, and decreased photochemical efficiency. Moreover, YL1 deficiency disrupts the expression of genes associated with chloroplast development and photosynthesis. Molecular and genetic analyses revealed that YL1 is a nucleus-encoded protein with a predicted transmembrane domain in its carboxyl-terminus that is conserved in the higher plant kingdom. YL1 localizes to chloroplasts and is preferentially expressed in green tissues containing chloroplasts. Immunoblot analyses showed that inactivation of YL1 leads to drastically reduced accumulation of AtpA (α) and AtpB (β), two core subunits of CF1αβ subcomplex of cpATPase, meanwhile, a severe decrease (ca. 41.7%) in cpATPase activity was observed in the yl1-1 mutant compared with the wild type. Furthermore, yeast two-hybrid and bimolecular fluorescence complementation assays revealed a specific interaction between YL1 and AtpB subunit of cpATPase. Taken together, our results suggest that YL1 is a plant lineage-specific auxiliary factor involved in the biogenesis of the cpATPase complex, possibly via interacting with the β-subunit.
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通讯作者：
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10.1073/pnas.91.24.11497
发表时间：
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JAGENDORF, AT
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