Anion binding to ubiquitin and its relevance to the Hofmeister effects.
Anion binding to ubiquitin and its relevance to the Hofmeister effects.
复制标题
阴离子与泛素结合及其与Hofmeister效应的相关性。
DOI：
10.1039/d0sc04245e
复制
发表时间：
2020-11-04
期刊：
影响因子：
8.4
通讯作者：
Gibb BC
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Yao W;Wang K;Wu A;Reed WF;Gibb BC
虽然蛋白质和盐之间的非共价相互作用有助于霍夫迈斯特效应已经普遍映射，有许多问题，这些相互作用的具体细节。我们在这里报告的研究涉及小蛋白泛素和可极化阴离子的盐。这些研究揭示了一个复杂的相互作用之间的反向霍夫迈斯特效应在低pH值，盐在霍夫迈斯特效应在较高的pH值，和6个阴离子结合位点在泛素在这些现象的根源。这些网站都位于突起的预组织的二级结构，虽然强在低pH值，仍然是明显的泛素时，没有净电荷。这些结果证明了这些Hofmeister现象的可追溯性，并为理解蛋白质的超分子性质提出了新的策略。研究泛素的超分子性质揭示了六个阴离子结合位点，这些位点有助于在低pH下的反向霍夫迈斯特效应和在较高pH下的盐溶霍夫迈斯特效应。
Although the non-covalent interactions between proteins and salts contributing to the Hofmeister effects have been generally mapped, there are many questions regarding the specifics of these interactions. We report here studies involving the small protein ubiquitin and salts of polarizable anions. These studies reveal a complex interplay between the reverse Hofmeister effect at low pH, the salting-in Hofmeister effect at higher pH, and six anion binding sites in ubiquitin at the root of these phenomena. These sites are all located at protuberances of preorganized secondary structure, and although stronger at low pH, are still apparent when ubiquitin possesses no net charge. These results demonstrate the traceability of these Hofmeister phenomena and suggest new strategies for understanding the supramolecular properties of proteins. Studying the supramolecular properties of Ubiquitin reveals six anion binding sites that contribute to the reverse Hofmeister effect at low pH and the salting-in Hofmeister effect at higher pH.
登录
查看更多内容
影响因子：
2.9
作者：
GOOD, NE;WINGET, GD;SINGH, RMM
通讯作者：
SINGH, RMM
影响因子：
3.9
作者：
Cugia, Francesca;Monduzzi, Maura;Salis, Andrea
通讯作者：
Salis, Andrea
影响因子：
4.1
作者：
Bye, Jordan W.;Baxter, Nicola J.;Williamson, Mike P.
通讯作者：
Williamson, Mike P.
影响因子：
15
作者：
Gibb, Corinne L. D.;Gibb, Bruce C.
通讯作者：
Gibb, Bruce C.
影响因子：
5.4
作者：
DasSarma S;DasSarma P
通讯作者：
DasSarma P