Calmodulin-activated protein kinase activity in rat pancreatic islet cell membranes.
Calmodulin-activated protein kinase activity in rat pancreatic islet cell membranes.
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大鼠胰岛细胞膜中钙调蛋白激活的蛋白激酶活性。
DOI：
10.1016/0003-9861(82)90449-0
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发表时间：
1982
影响因子：
3.9
通讯作者：
McDonald,JM
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Landt,M;McDaniel,ML;Bry,CG;Kotagal,N;Colca,JR;Lacy,PE;McDonald,JM
经十二烷基硫酸钠电泳法测定，在胰岛细胞膜上发现了一种钙调蛋白激活的蛋白激酶活性，它能磷酸化一种分子量为57,000的内源性蛋白。钙调蛋白对蛋白激酶活性的激活具有剂量依赖性和饱和性，在360nmCaM时达到一半最大激活。三氟拉嗪抑制蛋白激酶的钙调蛋白激活，但对基础活性的影响可忽略不计。甲氟拉嗪浓度为40μ时，抑制率为50%。胰岛细胞的亚细胞分级表明，钙调蛋白激活的活性在较轻的颗粒组分中得到了丰富。该组分富含内质网，但不同亚细胞组份的蛋白激酶活性与内质网标志酶活性之间无相关性。该酶活性的功能和底物的特性尚不清楚，但该酶活性可能参与了胰腺刺激-分泌偶联。
A calmodulin-activated protein kinase activity was identified in pancreatic islet cell membranes, which phosphorylated an endogenous protein of molecular weight 57,000 as determined by sodium dodecyl sulfate electrophoresis. Calmodulin activation of the protein kinase activity was dose dependent and saturable, with half-maximal activation occurring at 360 nmcalmodulin. Trifluoperazine inhibited calmodulin activation of the protein kinase but had negligible effects on basal activity. The 50% inhibition occurred at 40 μmtrifluoperazine. Subcellular fractionation of islet cells demonstrated that the calmodulin-activated activity was enriched in a light-particle fraction. This fraction was enriched in endoplasmic reticulum, but there was no correlation between protein kinase activity and endoplasmic reticulum marker enzyme activity among various subcellular fractions. The function of the kinase activity and the identity of the substrate are unknown, but the kinase activity may be involved in pancreatic stimulus-secretion coupling.
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