Functional role of Tia1/Pub1 and Sup35 prion domains: directing protein synthesis machinery to the tubulin cytoskeleton.
Functional role of Tia1/Pub1 and Sup35 prion domains: directing protein synthesis machinery to the tubulin cytoskeleton.
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Tia1/Pub1 和 Sup35 朊病毒结构域的功能作用：将蛋白质合成机制引导至微管蛋白细胞骨架。
DOI：
10.1016/j.molcel.2014.05.027
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发表时间：
2014
期刊：
影响因子：
16
通讯作者：
Derkatch,IrinaL
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Li,Xiang;Rayman,JosephB;Kandel,EricR;Derkatch,IrinaL
Tia1/Pub1 是一种带有富含 Q/N 朊病毒结构域的应激颗粒成分。我们提供了 Tia1 在酵母中形成朊病毒的直接证据。此外，Tia1/Pub1与释放因子Sup35/eRF3协同作用，建立二蛋白自增殖状态。这种由 Sup35 和 Tia1/Pub1 富含 Q/N 的朊病毒结构域驱动的二蛋白朊病毒可以被视为沿着微管蛋白细胞骨架的独特线结构。此外，我们发现酵母中通常存在含有Pub1和Sup35寡聚体的微管蛋白相关复合物，其组装依赖于Pub1和Sup35的朊病毒结构域。这种 Sup35/Pub1 复合物还包含 TUB1mRNA 和翻译机制的组件，对于微管蛋白细胞骨架的完整性非常重要：复合物中的 PUB1 破坏和 Sup35 耗尽会导致细胞骨架缺陷。我们认为该复合物与微管组装位点的蛋白质合成有关。因此，我们的研究确定了朊病毒结构域在多蛋白复合物组装中的作用。
Tia1/Pub1 is a stress granule component carrying a Q/N-rich prion domain. We provide direct evidence that Tia1 forms a prion in yeast. Moreover, Tia1/Pub1 acts cooperatively with release factor Sup35/eRF3 to establish a two-protein self-propagating state. This two-protein prion driven by the Q/N-rich prion domains of Sup35 and Tia1/Pub1 can be visualized as distinctive line structures along tubulin cytoskeleton. Furthermore, we find that tubulin-associated complex containing Pub1 and Sup35 oligomers normally exists in yeast, and its assembly depends on prion domains of Pub1 and Sup35. This Sup35/Pub1 complex, which also containsTUB1mRNA and components of translation machinery, is important for the integrity of the tubulin cytoskeleton:PUB1disruption and Sup35 depletion from the complex lead to cytoskeletal defects. We propose that the complex is implicated in protein synthesis at the site of microtubule assembly. Thus our study identifies the role for prion domains in the assembly of multiprotein complexes.
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