Molecular basis of alternating access membrane transport by the sodium-hydantoin transporter Mhp1.
Molecular basis of alternating access membrane transport by the sodium-hydantoin transporter Mhp1.
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DOI：
10.1126/science.1186303
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发表时间：
2010-04-23
期刊：
影响因子：
--
通讯作者：
Cameron AD
中科院分区：
文献类型：
--
作者：
Shimamura T;Weyand S;Beckstein O;Rutherford NG;Hadden JM;Sharples D;Sansom MS;Iwata S;Henderson PJ;Cameron AD
来自微杆菌的钠-苄基乙内酰脲转运蛋白Mhp 1的结构包含5-螺旋反向重复序列，其在二级转运蛋白中广泛存在。在这里，我们报告的晶体结构的Mhp 1面向内的构象在3.8毫米的分辨率，补充其先前描述的结构，面向外和闭塞状态。从三种结构的分析和分子动力学模拟，我们提出了一个机制的运输周期Mhp 1。从面向外的状态转换到面向内的状态，以实现钠和苄基乙内酰脲的向内释放，主要是通过跨膜螺旋3、4、8和9相对于蛋白质的其余部分的刚体运动来实现的.这形成了适用于这个新兴超家族的许多转运蛋白的交替访问机制的基础。
The structure of the sodium-benzylhydantoin transport protein, Mhp1, from Microbacterium liquefaciens comprises a 5-helix inverted repeat, which is widespread amongst secondary transporters. Here we report the crystal structure of an inward-facing conformation of Mhp1 at 3.8 Å resolution, complementing its previously-described structures in outward-facing and occluded states. From analyses of the three structures and molecular dynamics simulations we propose a mechanism for the transport cycle in Mhp1. Switching from the outward- to the inward- facing state, to effect the inward release of sodium and benzylhydantoin, is primarily achieved by a rigid body movement of transmembrane helices 3, 4, 8 and 9 relative to the rest of the protein. This forms the basis of an alternating access mechanism applicable to many transporters of this emerging superfamily.
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DOI：
10.1073/pnas.0804659105
发表时间：
2008-07-29
影响因子：
11.1
作者：
Forrest, Lucy R.;Zhang, Yuan-Wei;Rudnick, Gary
通讯作者：
Rudnick, Gary
影响因子：
3.2
作者：
Suzuki, S;Henderson, PJF
通讯作者：
Henderson, PJF
DOI：
10.1107/s1744309108036920
发表时间：
2008-12-01
影响因子：
0.9
作者：
Shimamura, Tatsuro;Yajima, Shunsuke;Iwata, So
通讯作者：
Iwata, So
DOI：
10.1126/science.1166777
发表时间：
2008-12-12
期刊：
Science (New York, N.Y.)
影响因子：
--
作者：
Singh SK;Piscitelli CL;Yamashita A;Gouaux E
通讯作者：
Gouaux E
影响因子：
5.6
作者：
Beckstein O;Denning EJ;Perilla JR;Woolf TB
通讯作者：
Woolf TB